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- EMDB-72306: Barbed End of Cofilin-2 F-actin, B0 and B-1 Unoccupied -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-72306
タイトルBarbed End of Cofilin-2 F-actin, B0 and B-1 Unoccupied
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of cofilin-2 bound F-actin
    • 複合体: Cofilin-2
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-2
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCytoskeleton / Actin / Filament / Helical / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding ...actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle tissue development / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / protein domain specific binding / hydrolase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / : / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Cofilin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Palmer NJ / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2026
タイトル: Mechanisms of disassembly at the actin filament pointed and barbed ends.
著者: Nicholas J Palmer / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez /
要旨: Actin cytoskeleton dynamics power processes from cell motility to organelle trafficking, requiring rapid polymerization and depolymerization accelerated in cells by regulatory proteins. While ...Actin cytoskeleton dynamics power processes from cell motility to organelle trafficking, requiring rapid polymerization and depolymerization accelerated in cells by regulatory proteins. While mechanisms of accelerated polymerization are relatively well studied, those of depolymerization remain poorly understood. Here, we present twelve cryo-electron microscopy structures showing how cofilin, cyclase-associated protein (CAP), and capping protein (CP) coordinate their activities to accelerate depolymerization at both filament ends. Alone, CAP produces a ~4.0 Å lateral displacement of the first pointed-end subunit, whereas cofilin reverts terminal subunits at the pointed and barbed ends to a G-actin-like conformation and undertwists the filament short-pitch helix. When functioning together, these cofilin- and CAP-induced conformational changes are amplified to accelerate pointed-end disassembly. At the barbed end, the cofilin-induced changes trigger stepwise CP dissociation and favor depolymerization. These findings support end-specific mechanisms of filament disassembly through accelerated subunit dissociation, slowed subunit addition, and barbed-end uncapping.
履歴
登録2025年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月4日-
マップ公開2026年3月4日-
更新2026年5月13日-
現状2026年5月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_72306.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_72306.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 416 pix.
= 446.784 Å		1.07 Å/pix.
x 416 pix.
= 446.784 Å		1.07 Å/pix.
x 416 pix.
= 446.784 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.131
最小 - 最大-0.22853492 - 0.588882
平均 (標準偏差)0.00019620352 (±0.017558165)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 446.784 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_72306_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_72306_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of cofilin-2 bound F-actin

全体名称: Complex of cofilin-2 bound F-actin
要素
  • 複合体: Complex of cofilin-2 bound F-actin
    • 複合体: Cofilin-2
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-2
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of cofilin-2 bound F-actin

超分子名称: Complex of cofilin-2 bound F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: Cofilin-2

超分子名称: Cofilin-2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle

超分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.978773 KDa
配列文字列: CDEDETTALV CDNGSGLVKA GFAGDDAPRA VFPSIVGRPR HQGVMVGMGQ KDSYVGDEAQ SKRGILTLKY PIE(HIC)GI ITN WDDMEKIWHH TFYNELRVAP EEHPTLLTEA PLNPKANREK MTQIMFETFN VPAMYVAIQA VLSLYASGRT TGIVLDS GD ...文字列:
CDEDETTALV CDNGSGLVKA GFAGDDAPRA VFPSIVGRPR HQGVMVGMGQ KDSYVGDEAQ SKRGILTLKY PIE(HIC)GI ITN WDDMEKIWHH TFYNELRVAP EEHPTLLTEA PLNPKANREK MTQIMFETFN VPAMYVAIQA VLSLYASGRT TGIVLDS GD GVTHNVPIYE GYALPHAIMR LDLAGRDLTD YLMKILTERG YSFVTTAERE IVRDIKEKLC YVALDFENEM ATAASSSS L EKSYELPDGQ VITIGNERFR CPETLFQPSF IGMESAGIHE TTYNSIMKCD IDIRKDLYAN NVMSGGTTMY PGIADRMQK EITALAPSTM KIKIIAPPER KYSVWIGGSI LASLSTFQQM WITKQEYDEA GPSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Cofilin-2

分子名称: Cofilin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.765627 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MASGVTVNDE VIKVFNDMKV RKSSTQEEIK KRKKAVLFCL SDDKRQIIVE EAKQILVGDI GDTVEDPYTS FVKLLPLNDC RYALYDATY ETKESKKEDL VFIFWAPESA PLKSKMIYAS SKDAIKKKFT GIKHEWQVNG LDDIKDRSTL GEKLGGNVVV S LEGKPL

UniProtKB: Cofilin-2

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 89000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7) / 使用した粒子像数: 23449
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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