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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4836 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate 2A, composite map | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | mitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM / PROTON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thylakoid / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...thylakoid / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Murphy BJ / Klusch N | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling. 著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / 要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4836.map.gz | 395.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4836-v30.xml emd-4836.xml | 32.3 KB 32.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4836.png | 134.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4836.cif.gz | 9.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4836 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4836 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4836_validation.pdf.gz | 710.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4836_full_validation.pdf.gz | 710 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4836_validation.xml.gz | 8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_4836_validation.cif.gz | 9.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4836 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4836 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6rdzMC 4805C 4806C 4807C 4808C 4809C 4810C 4811C 4812C 4813C 4814C 4815C 4816C 4817C 4818C 4819C 4820C 4821C 4822C 4823C 4824C 4825C 4826C 4827C 4828C 4829C 4830C 4831C 4832C 4833C 4834C 4835C 4837C 4838C 4839C 4840C 4841C 4842C 4843C 4844C 4845C 4846C 4847C 4848C 4849C 4850C 4851C 4852C 4853C 4854C 4855C 4856C 4857C 6rd4C 6rd5C 6rd6C 6rd7C 6rd8C 6rd9C 6rdaC 6rdbC 6rdcC 6rddC 6rdeC 6rdfC 6rdgC 6rdhC 6rdiC 6rdjC 6rdkC 6rdlC 6rdmC 6rdnC 6rdoC 6rdpC 6rdqC 6rdrC 6rdsC 6rdtC 6rduC 6rdvC 6rdwC 6rdxC 6rdyC 6re0C 6re1C 6re2C 6re3C 6re4C 6re5C 6re6C 6re7C 6re8C 6re9C 6reaC 6rebC 6recC 6redC 6reeC 6refC 6repC 6rerC 6resC 6retC 6reuC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10375 (タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F1-Fo coupling Data size: 43.8 TB Data #1: Unaligned frames, gain reference corrected [micrographs - multiframe]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4836.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.053 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringshei...
+超分子 #1: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringshei...
+分子 #1: ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
+分子 #2: ATP synthase associated protein ASA1
+分子 #3: ASA-2: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 2
+分子 #4: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein
+分子 #5: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4
+分子 #6: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein
+分子 #7: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
+分子 #8: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7
+分子 #9: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8
+分子 #10: ASA-9: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 9
+分子 #11: Mitochondrial ATP synthase subunit c
+分子 #12: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
+分子 #13: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
+分子 #14: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit
+分子 #15: Mitochondrial ATP synthase subunit delta
+分子 #16: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
+分子 #17: ATP synthase subunit alpha
+分子 #18: ATP synthase subunit beta
+分子 #19: ZINC ION
+分子 #20: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #21: MAGNESIUM ION
+分子 #22: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 |
グリッド | モデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3712 pixel / 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.4 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | PDB-6rdz: |