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万見
- EMDB-27713: HnRNPA2 D290V LCD PM1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27713
タイトルHnRNPA2 D290V LCD PM1
マップデータ
試料
  • 複合体: Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1
    • タンパク質・ペプチド: Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1
キーワードAmyloid / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


miRNA transport / RNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / DNA geometric change / primary miRNA processing / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / single-stranded telomeric DNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...miRNA transport / RNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / DNA geometric change / primary miRNA processing / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / single-stranded telomeric DNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / mRNA export from nucleus / Cajal body / DNA polymerase binding / catalytic step 2 spliceosome / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / molecular condensate scaffold activity / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear matrix / mRNA processing / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A2/B1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Eisenberg DS / Lu J / Ge P / Boyer DR
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)NIH 1R01AG070895 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)NIH R01 AG048120 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of the D290V mutant of the hnRNPA2 low-complexity domain suggests how D290V affects phase separation and aggregation.
著者: Jiahui Lu / Peng Ge / Michael R Sawaya / Michael P Hughes / David R Boyer / Qin Cao / Romany Abskharon / Duilio Cascio / Einav Tayeb-Fligelman / David S Eisenberg /
要旨: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A2 (hnRNPA2) is a human ribonucleoprotein that transports RNA to designated locations for translation via its ability to phase separate. Its mutated form, ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A2 (hnRNPA2) is a human ribonucleoprotein that transports RNA to designated locations for translation via its ability to phase separate. Its mutated form, D290V, is implicated in multisystem proteinopathy known to afflict two families, mainly with myopathy and Paget's disease of bone. Here, we investigate this mutant form of hnRNPA2 by determining cryo-EM structures of the recombinant D290V low complexity domain. We find that the mutant form of hnRNPA2 differs from the WT fibrils in four ways. In contrast to the WT fibrils, the PY-nuclear localization signals in the fibril cores of all three mutant polymorphs are less accessible to chaperones. Also, the mutant fibrils are more stable than WT fibrils as judged by phase separation, thermal stability, and energetic calculations. Similar to other pathogenic amyloids, the mutant fibrils are polymorphic. Thus, these structures offer evidence to explain how a D-to-V missense mutation diverts the assembly of reversible, functional amyloid-like fibrils into the assembly of pathogenic amyloid, and may shed light on analogous conversions occurring in other ribonucleoproteins that lead to neurological diseases such as amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia.
履歴
登録2022年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月2日-
マップ公開2023年8月2日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27713.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.27
最小 - 最大-14.516928 - 24.381695000000001
平均 (標準偏差)-0.000000000007239 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 344.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1

全体名称: Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1
要素
  • 複合体: Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1
    • タンパク質・ペプチド: Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1

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超分子 #1: Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1

超分子名称: Fibrils of hnRNPA2 D290V LCD PM1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1

分子名称: Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.391775 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQEVQSSRSG RGGNFGFGDS RGGGGNFGPG PGSNFRGGSD GYGSGRGFGD GYNGYGGGPG GGNFGGSPGY GGGRGGYGGG GPGYGNQGG GYGGGYDNYG GGNYGSGNYN VFGNYNQQPS NYGPMKSGNF GGSRNMGGPY GGGNYGPGGS GGSGGYGGRS R Y

UniProtKB: Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A2/B1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 36.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.45 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.63 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 5675
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Gaussian blob
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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