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- EMDB-15754: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15754
タイトルIAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU
マップデータCryoEM map for 22-week aged IAPP-S20G 4PF-CU fibrils
試料
  • 複合体: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU
    • タンパク質・ペプチド: Islet amyloid polypeptide
  • リガンド: water
キーワードAmyloid / fibril / helical / cross-beta / Amylin / polymorph / islet / PROTEIN FIBRIL / Diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / bone resorption ...amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / bone resorption / sensory perception of pain / positive regulation of calcium-mediated signaling / osteoclast differentiation / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / lipid binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Islet amyloid polypeptide / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family
類似検索 - ドメイン・相同性
Islet amyloid polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wilkinson M / Xu Y / Gallardo R / Radford SE / Ranson NA
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structural evolution of fibril polymorphs during amyloid assembly.
著者: Martin Wilkinson / Yong Xu / Dev Thacker / Alexander I P Taylor / Declan G Fisher / Rodrigo U Gallardo / Sheena E Radford / Neil A Ranson /
要旨: Cryoelectron microscopy (cryo-EM) has provided unprecedented insights into amyloid fibril structures, including those associated with disease. However, these structures represent the endpoints of ...Cryoelectron microscopy (cryo-EM) has provided unprecedented insights into amyloid fibril structures, including those associated with disease. However, these structures represent the endpoints of long assembly processes, and their relationship to fibrils formed early in assembly is unknown. Consequently, whether different fibril architectures, with potentially different pathological properties, form during assembly remains unknown. Here, we used cryo-EM to determine structures of amyloid fibrils at different times during in vitro fibrillation of a disease-related variant of human islet amyloid polypeptide (IAPP-S20G). Strikingly, the fibrils formed in the lag, growth, and plateau phases have different structures, with new forms appearing and others disappearing as fibrillation proceeds. A time course with wild-type hIAPP also shows fibrils changing with time, suggesting that this is a general property of IAPP amyloid assembly. The observation of transiently populated fibril structures has implications for understanding amyloid assembly mechanisms with potential new insights into amyloid progression in disease.
履歴
登録2022年9月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月10日-
マップ公開2024年1月10日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15754.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15754.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map for 22-week aged IAPP-S20G 4PF-CU fibrils
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.9 Å/pix.
x 300 pix.
= 270. Å		0.9 Å/pix.
x 300 pix.
= 270. Å		0.9 Å/pix.
x 300 pix.
= 270. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.013
最小 - 最大-0.032991312 - 0.07890199
平均 (標準偏差)0.00028716258 (±0.0030690457)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 270.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: halfmap1

ファイルemd_15754_half_map_1.map
注釈halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap2

ファイルemd_15754_half_map_2.map
注釈halfmap2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU

全体名称: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU
要素
  • 複合体: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU
    • タンパク質・ペプチド: Islet amyloid polypeptide
  • リガンド: water

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超分子 #1: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU

超分子名称: IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: In vitro fibril growth for 22 weeks at room temperature
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Islet amyloid polypeptide

分子名称: Islet amyloid polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Synthesised with C-terminal amidation / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.877286 KDa
配列文字列:
KCNTATCATQ RLANFLVHSG NNFGAILSST NVGSNTY(NH2)

UniProtKB: Islet amyloid polypeptide

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 20 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.12 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 式: NH3CH3CO2 / 構成要素 - 名称: ammonium acetate
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 6s blot.
詳細Fibrillation conditions: 30 uM monomeric IAPP-S20G, quiescent at room temp for 22 weeks

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2186 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 39.0 e/Å2
詳細: 1204 raw EER frames were collected per image and combined into 30 fractions for processing
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.41 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.11 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 105131
Segment selection選択した数: 1978281
詳細: Manually picked a subset of images to train a model for automatic fibril segment picking in crYOLO
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Model generated from 2D class averages using relion_helix_inimodel2d
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8az3


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 61 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8az5:
IAPP S20G plateau-phase fibril polymorph 4PF-CU

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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