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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11163 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Amyloid fibril morphology ii (in vitro) from murine SAA1.1 protein | |||||||||||||||||||||
![]() | in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii | |||||||||||||||||||||
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![]() | systemic amyloidosis / misfolding disease / inflammation / prion / PROTEIN FIBRIL | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | Serum amyloid A protein / Serum amyloid A protein / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins / response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / acute-phase response / Serum amyloid A-2 protein![]() | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å | |||||||||||||||||||||
![]() | Bansal A / Schmidt M | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: AA amyloid fibrils from diseased tissue are structurally different from in vitro formed SAA fibrils. 著者: Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Matthies Rennegarbe / Christian Haupt / Falk Liberta / Sabrina Stecher / Ioana Puscalau-Girtu / Alexander Biedermann / Marcus Fändrich / ![]() 要旨: Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo ...Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo electron microscopy we here show that amyloid fibrils which were purified from AA amyloidotic mice are structurally different from fibrils formed from recombinant SAA protein in vitro. Ex vivo amyloid fibrils consist of fibril proteins that contain more residues within their ordered parts and possess a higher β-sheet content than in vitro fibril proteins. They are also more resistant to proteolysis than their in vitro formed counterparts. These data suggest that pathogenic amyloid fibrils may originate from proteolytic selection, allowing specific fibril morphologies to proliferate and to cause damage to the surrounding tissue. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16 KB 16 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 83.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 22.4 MB 22.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6zcgMC ![]() 6zcfC ![]() 6zchC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 525.4 Data #1: Unaligned multiframe micrographs of ex-vivo murine SAA1 [micrographs - multiframe] Data #2: Thumbnails for micrographs of ex-vivo murine SAA1 [micrographs - single frame]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii half map 2
ファイル | emd_11163_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii half map 1
ファイル | emd_11163_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | in vitro mSAA amyloid fibril morphology ii half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril
全体 | 名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril |
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要素 |
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-超分子 #1: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril
超分子 | 名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: in vitro murine SAA amyloid fibril morphology ii |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Serum amyloid A-2 protein
分子 | 名称: Serum amyloid A-2 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 11.622629 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GFFSFIGEAF QGAGDMWRAY TDMKEAGWKD GDKYFHARGN YDAAQRGPGG VWAAEKISDA RESFQEFFGR GHEDTMADQE ANRHGRSGK DPNYYRPPGL PAKY UniProtKB: Serum amyloid A-2 protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
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試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8.5 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: (HOCH2)3CNH2 / 構成要素 - 名称: Tris(hydroxymethyl)aminomethane / 詳細: 10mM Tris(hydroxymethyl)aminomethane (Tris) |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.74874 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.6 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 21355 |
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Segment selection | 選択した数: 80724 |
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6zcg: |