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万見
- EMDB-0054: Feline Calicivirus Strain F9 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0054
タイトルFeline Calicivirus Strain F9
マップデータIcosahedral reconstruction of feline calicivirus strain F9
試料
  • 複合体: T=3 Icosahedral Capsid.
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: POTASSIUM ION
キーワードCapsid / Calicivirus / Vesivirus / Vp1 / VIRUS
機能・相同性T=3 icosahedral viral capsid / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Capsid protein VP1
機能・相同性情報
生物種Feline calicivirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Conley MJ / Bhella D
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_12014/7 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J013854/1 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal-like assembly following receptor engagement.
著者: Michaela J Conley / Marion McElwee / Liyana Azmi / Mads Gabrielsen / Olwyn Byron / Ian G Goodfellow / David Bhella /
要旨: To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are ...To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are poorly understood. Here we present near-atomic-resolution cryo-electron microscopy structures for feline calicivirus both undecorated and labelled with a soluble fragment of its cellular receptor, feline junctional adhesion molecule A. We show that VP2, a minor capsid protein encoded by all caliciviruses, forms a large portal-like assembly at a unique three-fold axis of symmetry, following receptor engagement. This assembly-which was not detected in undecorated virions-is formed of twelve copies of VP2, arranged with their hydrophobic N termini pointing away from the virion surface. Local rearrangement at the portal site leads to the opening of a pore in the capsid shell. We hypothesize that the portal-like assembly functions as a channel for the delivery of the calicivirus genome, through the endosomal membrane, into the cytoplasm of a host cell, thereby initiating infection. VP2 was previously known to be critical for the production of infectious virus; our findings provide insights into its structure and function that advance our understanding of the Caliciviridae.
履歴
登録2018年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月22日-
マップ公開2019年1月16日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0054.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0054.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of feline calicivirus strain F9
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 545.28 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 545.28 Å		1.07 Å/pix.
x 512 pix.
= 545.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.25493634 - 0.45862737
平均 (標準偏差)0.0027425927 (±0.027666343)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 545.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : T=3 Icosahedral Capsid.

全体名称: T=3 Icosahedral Capsid.
要素
  • 複合体: T=3 Icosahedral Capsid.
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: POTASSIUM ION

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超分子 #1: T=3 Icosahedral Capsid.

超分子名称: T=3 Icosahedral Capsid. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: T=3 Icosahedral Capsid
由来(天然)生物種: Feline calicivirus (ウイルス)

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Feline calicivirus (ウイルス)
分子量理論値: 73.346664 KDa
組換発現生物種: Felis catus (イエネコ)
配列文字列: MCSTCANVLK YYNWDPHFRL VIDPNKFLSV GFCDNPLMCC YPELLPEFGT VWDCDQSPLQ IYLESILGDD EWASTYEAID PAVPPMHWD AAGKIFQPHP GVLMHHLIGE VAKAWDPNLP MFRLEADGDG SITAPEQGTP VGGVIAEPSA QMSAAADMAT G KSVDSEWE ...文字列:
MCSTCANVLK YYNWDPHFRL VIDPNKFLSV GFCDNPLMCC YPELLPEFGT VWDCDQSPLQ IYLESILGDD EWASTYEAID PAVPPMHWD AAGKIFQPHP GVLMHHLIGE VAKAWDPNLP MFRLEADGDG SITAPEQGTP VGGVIAEPSA QMSAAADMAT G KSVDSEWE AFFSFHTSVN WSTSETQGKI LFKQSLGPLL NPYLEHLAKL YVAWSGSIDV RFSISGSGVF GGKLAAIVVP PG VDPVQST SMLQYPHVLF DARQVEPVIF SIPDLRSTLY HLMSDTDTTS LVIMVYNDLI NPYANDSNSS GCIVTVETKP GAD FKFHLL KPPGSMLTHG SVPSDLIPKS SSLWIGNRHW TDITDFVIRP FVFQANRHFD FNQETAGWST PRYRPITITI SEKN GAKLG IGVATDYIVP GIPDGWPDTT IPEKLTPAGD YAITNKSGND ITTAAGYDGA DVIVNNTNFK GMYICGSLQR AWGDK KISN TAFITTATKV DNAIEPSNVI DMTKIAVYQD THVGKEVQTS DDTLSLLGYT GIGEQAIGSD RDRVVRISVL PETGAR GGN HPIFYKNSIK LGYVIRSIDV FNSQILHTSR QLSLNHYLLP PDSFAVYRII DSNGSWFDIG IDSDGFSFVG VSSIGKL EF PLTASYMGIQ LAKIRLASNI RSSMTKL

UniProtKB: Capsid protein VP1

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分子 #2: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphate buffered saline
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified enveloped virions

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5198 / 平均電子線量: 63.0 e/Å2
詳細: Each micrograph was recorded as a movie of 50 individual fractions with a total dose of 63 e/angstrom squared
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF
粒子像選択選択した数: 59531 / 詳細: Autopicking in Relion
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Previously published models calculated at lower resolution.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 41436
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: Origin and orientation values were determined by 3D auto refine in RELION, assuming full icosahedral symmetry (i.e. with full gold-standard methods).
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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