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- PDB-1h72: CRYSTAL STRUCTURE OF HOMOSERINE KINASE COMPLEXED WITH HSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h72
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HOMOSERINE KINASE COMPLEXED WITH HSE
要素HOMOSERINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / KINASE / THREONINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine kinase / homoserine kinase activity / threonine biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 ...Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / L-HOMOSERINE / Homoserine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOCOCCUS JANNASCHII (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Krishna, S.S. / Zhou, T. / Daugherty, M. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural Basis for the Catalysis and Substrate Specificity of Homoserine Kinase
著者: Krishna, S.S. / Zhou, T. / Daugherty, M. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structure and Mechanism of Homoserine Kinase: Prototype for the Ghmp Kinase Superfamily
著者: Zhou, T. / Daugherty, M. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
履歴
登録2001年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: HOMOSERINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0474
ポリマ－32,2991
非ポリマー7473
水5,549308
1
C: HOMOSERINE KINASE
ヘテロ分子

C: HOMOSERINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0948
ポリマ－64,5992
非ポリマー1,4956
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.990, 87.990, 99.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THE CHAIN IN THE COMPLEX IS 1422.9TROM **2

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要素

#1: タンパク質 HOMOSERINE KINASE / HK


分子量: 32299.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHANOCOCCUS JANNASCHII (メタン生成菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q58504, homoserine kinase
#2: 化合物 ChemComp-HSE / L-HOMOSERINE / ホモセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 %
結晶化pH: 8 / 詳細: PEG4000, SODIUM ACETATE, pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 100 K / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotease1drop
250 mMHEPES1drop
3150 mM1dropNaCl
45 mM1dropMgCl2
51 mMdithiothreitol1drop
65 mMsubstrate1drop
70.1 MTris1reservoir
80.2 Msodium acetate1reservoir
920-25 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 36728 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 21.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 206493
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FWL

1fwl


解像度: 1.8→50 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 1706 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.177 36728 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2269 0 47 308 2624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.75
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
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X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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