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- PDB-1dcd: DESULFOREDOXIN COMPLEXED WITH CD2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dcd
タイトルDESULFOREDOXIN COMPLEXED WITH CD2+
要素PROTEIN (DESULFOREDOXIN)
キーワードELECTRON TRANSPORT / RUBREDOXIN TYPE PROTEIN
機能・相同性Desulforedoxin / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain superfamily / Desulfoferrodoxin, N-terminal domain / iron ion binding / : / Desulforedoxin
機能・相同性情報
生物種Desulfovibrio gigas (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Archer, M. / Carvalho, A.L. / Teixeira, S. / Romao, M.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Structural studies by X-ray diffraction on metal substituted desulforedoxin, a rubredoxin-type protein.
著者: Archer, M. / Carvalho, A.L. / Teixeira, S. / Moura, I. / Moura, J.J. / Rusnak, F. / Romao, M.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of desulforedoxin from Desulfovibrio gigas determined at 1.8 A resolution: a novel non-heme iron protein structure.
著者: Archer, M. / Huber, R. / Tavares, P. / Moura, I. / Moura, J.J. / Carrondo, M.A. / Sieker, L.C. / LeGall, J. / Romao, M.J.
履歴
登録1999年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DESULFOREDOXIN)
B: PROTEIN (DESULFOREDOXIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8404
ポリマ－7,6152
非ポリマー2252
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area4020 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)27.950, 27.950, 130.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-118-

HOH

21A-126-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.939027, -0.226955, -0.258303), (-0.228768, -0.148457, 0.962094), (-0.256699, 0.962524, 0.087485)
ベクター: 47.1295, -24.8573, 33.3616)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (DESULFOREDOXIN)


分子量: 3807.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio gigas (バクテリア)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): DSR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00273
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化pH: 5
詳細: 30% ETHANOL, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5, 0.2 M CACL2, pH 5.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
330 %ethanol1reservoir
40.1 Msodium acetate1reservoir
50.2 M1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→14.8 Å / Num. all: 4403 / Num. obs: 4403 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.432 / % possible all: 96.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 28142 / Rmerge(I) obs: 0.115
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.359

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DXG

1dxg


解像度: 2→14.8 Å / Num. parameters: 2325 / Num. restraintsaints: 2656 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: GEOMETRIC RESTRAINTS WERE APPLIED TO THE METAL CENTER (DFIX CD S 2.55 A)
Rfactor反射数%反射
obs0.189 4342 97.7 %
all-4342 -
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 576
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→14.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数522 0 2 53 577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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