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- PDB-1d5s: CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED ANTITRYPSIN POLYMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d5s
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED ANTITRYPSIN POLYMER
要素(P1-ARG ANTITRYPSIN) x 2
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / SERPIN FOLD / RCL CLEAVAGE / A BETA SHEET POLYMERISATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serpins fold / Serpins superfamily / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family ...Serpins fold / Serpins superfamily / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Ribbon / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Dunstone, M.A. / Dai, W. / Whisstock, J.C. / Rossjohn, J. / Pike, R.N. / Feil, S.C. / Le Bonneic, B.F. / Parker, M.W. / Bottomley, S.P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: Cleaved antitrypsin polymers at atomic resolution.
著者: Dunstone, M.A. / Dai, W. / Whisstock, J.C. / Rossjohn, J. / Pike, R.N. / Feil, S.C. / Le Bonniec, B.F. / Parker, M.W. / Bottomley, S.P.
履歴
登録1999年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P1-ARG ANTITRYPSIN
B: P1-ARG ANTITRYPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3422
ポリマ－42,3422
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area16850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.170, 110.170, 76.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細Each neighbour in the polymer is oriented along the two-fold screw axis (crystallographic b axis) connected by the C-terminal fragment.

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要素

#1: タンパク質 P1-ARG ANTITRYPSIN


分子量: 37634.793 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#2: タンパク質・ペプチド P1-ARG ANTITRYPSIN


分子量: 4707.596 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT / Mutation: M358R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 4000 sodium citrate buffer t-butanol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG40001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.5
42.5 %(v/v)t-butanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. all: 38524 / Num. obs: 9838 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 72.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.751 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 38524

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Each neighbour in the polymer is oriented along the two-fold screw axis (crystallographic b axis) connected by the C-terminal fragment.
Rfactor反射数
Rfree0.262 1614
Rwork0.208 -
all0.209 9782
obs0.209 8768
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2984 0 0 0 2984
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.208 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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