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- PDB-1cku: AB INITIO SOLUTION AND REFINEMENT OF TWO HIGH POTENTIAL IRON PROT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cku
タイトルAB INITIO SOLUTION AND REFINEMENT OF TWO HIGH POTENTIAL IRON PROTEIN STRUCTURES AT ATOMIC RESOLUTION
要素PROTEIN (HIPIP)
キーワードELECTRON TRANSFER PROTEIN / ATOMIC RESOLUTION / DIRECT METHODS / IRON-SULPHUR CLUSTER / METALLOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic electron transport chain / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
High potential iron-sulphur protein / High-Potential Iron-Sulfur Protein; Chain A / High potential iron-sulfur protein / High potential iron-sulphur protein / High potential iron-sulphur protein superfamily / High potential iron-sulfur proteins family profile. / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / High-potential iron-sulfur protein
類似検索 - 構成要素
生物種Allochromatium vinosum (紅色硫黄細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Parisini, E. / Capozzi, F. / Lubini, P. / Lamzin, V. / Luchinat, C. / Sheldrick, G.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Ab initio solution and refinement of two high-potential iron protein structures at atomic resolution.
著者: Parisini, E. / Capozzi, F. / Lubini, P. / Lamzin, V. / Luchinat, C. / Sheldrick, G.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1974
タイトル: Two-Angstrom Crystal Structure of Oxidized Chromatium High Potential Iron Protein
著者: Carter, C.W. / Kraut, J. / Freer, S.T. / Xuong, N.-H. / Alden, R.A. / Bartsch, R.G.
履歴
登録1999年4月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HIPIP)
B: PROTEIN (HIPIP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5294
ポリマ－17,8262
非ポリマー7032
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.067, 51.389, 92.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.75271, 0.64149, -0.14805), (0.65695, 0.71718, -0.23253), (-0.04298, -0.27229, -0.96125)
ベクター: 12.3334, -7.0584, 34.58648)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HIPIP)


分子量: 8912.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Allochromatium vinosum (紅色硫黄細菌)
株: XL1BLUE / プラスミド: PLEHP20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE / 参照: UniProt: P00260
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 5.3
詳細: 1.3 M AMMONIUM SULPHATE, 40 MM TRIS 180 MM KCL, pH 5.3
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
390 mM1dropKCl
41 Mammonium sulfate1drop
52 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9091
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月11日 / 詳細: BENT CRYSTAL
放射モノクロメーター: GE SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9091 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 50551 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.2→1.25 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 94.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 636238
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.21

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 1.2→20 Å / Num. parameters: 14394 / Num. restraintsaints: 17533 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
StereochEM target val spec case: NO RESTRAINTS ON PROSTHETIC GROUPS (RESIDUE 87 IN CHAINS A AND B)
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 1321 2.5 %THIN SHELLS
all0.1275 51872 --
obs0.1315 -97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 1182 / Occupancy sum non hydrogen: 1562.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1249 0 16 334 1599
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.126
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.07
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.083
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 2.5 % / Rfactor Rwork: 0.132
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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