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- PDB-1bq0: J-DOMAIN (RESIDUES 1-77) OF THE ESCHERICHIA COLI N-TERMINAL FRAGM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bq0
タイトルJ-DOMAIN (RESIDUES 1-77) OF THE ESCHERICHIA COLI N-TERMINAL FRAGMENT (RESIDUES 1-104) OF THE MOLECULAR CHAPERONE DNAJ, NMR, 20 STRUCTURES
要素DNAJ
キーワードCHAPERONE / HEAT SHOCK / PROTEIN FOLDING / DNAK
機能・相同性
機能・相同性情報


sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / viral process / protein unfolding / heat shock protein binding / : / response to heat / protein refolding / protein-folding chaperone binding ...sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / viral process / protein unfolding / heat shock protein binding / : / response to heat / protein refolding / protein-folding chaperone binding / protein folding / protein-containing complex assembly / DNA replication / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. ...Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaJ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / DG, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Huang, K. / Flanagan, J.M. / Prestegard, J.H.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The influence of C-terminal extension on the structure of the "J-domain" in E. coli DnaJ.
著者: Huang, K. / Flanagan, J.M. / Prestegard, J.H.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: 1H and 15N Magnetic Resonance Assignments, Secondary Structure, and Tertiary Fold of Escherichia Coli Dnaj(1-78)
著者: Hill, R.B. / Flanagan, J.M. / Prestegard, J.H.
履歴
登録1998年8月20日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNAJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4181
ポリマ－11,4181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50ZERO VIOLATIONS/ENERGY (SEE PAPER *JRNL*)
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 DNAJ / HSP40


分子量: 11417.551 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL FRAGMENT (RESIDUES 1-104) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MGT7 / 参照: UniProt: P08622

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: SEE PAPER *JRNL*
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N LABELED PROTEIN

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試料調製

詳細内容: 2MM, 10% D2O IN H2O
試料状態イオン強度: 50 mM PHOSPHATE / pH: 6 / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY6001
GE OMEGAGEOMEGA5002

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
XPLORBRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: DG, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS ARE IN THE PRIMARY JOURNAL REFERENCE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ZERO VIOLATIONS/ENERGY (SEE PAPER *JRNL*)
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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