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万見
- PDB-1boo: PVUII DNA METHYLTRANSFERASE (CYTOSINE-N4-SPECIFIC) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1boo
タイトルPVUII DNA METHYLTRANSFERASE (CYTOSINE-N4-SPECIFIC)
要素PROTEIN (N-4 CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE PVU II)
キーワードTRANSFERASE / TYPE II DNA-(CYTOSINE N4) METHYLTRANSFERASE / AMINO METHYLATION / SELENOMETHIONINE / MULTIWAVELENGTH ANOMALOUS DIFFRACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


site-specific DNA-methyltransferase (cytosine-N4-specific) / site-specific DNA-methyltransferase (cytosine-N4-specific) activity / N-methyltransferase activity / DNA restriction-modification system / methylation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA methylase, N-4 cytosine-specific, conserved site / N-4 cytosine-specific DNA methylases signature. / Restriction/modification DNA-methyltransferase / DNA methylase N-4/N-6 / DNA methylase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Type II methyltransferase M.PvuII
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gong, W. / O'Gara, M. / Blumenthal, R.M. / Cheng, X.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1997
タイトル: Structure of pvu II DNA-(cytosine N4) methyltransferase, an example of domain permutation and protein fold assignment.
著者: Gong, W. / O'Gara, M. / Blumenthal, R.M. / Cheng, X.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Expression, Purification, Mass Spectrometry, Crystallization and Multiwavelength Anomalous Diffraction of Selenomethionyl PvuII DNA Methyltransferase (Cytosine-N4-Specific)
著者: O'Gara, M. / Adams, G.M. / Gong, W. / Kobayashi, R. / Blumenthal, R.M. / Cheng, X.
履歴
登録1998年7月31日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (N-4 CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE PVU II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3412
ポリマ－36,9561
非ポリマー3841
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.800, 112.400, 59.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6975, -0.6041, 0.3855), (-0.6016, -0.7859, -0.143), (0.3893, -0.1322, -0.9116)
ベクター: 19.3519, 106.8, 81.2965)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (N-4 CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE PVU II) / EC 2.1.1.113


分子量: 36956.207 Da / 分子数: 1
断片: STARTING FROM THE INTERNAL TRANSLATION INITIATOR AT MET14
変異: N TERMIANL DELETION (RESIDUES 1-13) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus vulgaris (バクテリア) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)
株 (発現宿主): DH10B
参照: UniProt: P11409, site-specific DNA-methyltransferase (cytosine-N4-specific)
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.2 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 0.1 M HEPES PH 7.2, 0.2 M SODIUM ACETATE 20% POLYETHYLENE GLYCOL 400
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES11
20.2 Msodium acetate11
320 %(w/v)PEG400011

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.98233,0.98211,0.92,1.072
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.982331
20.982111
30.921
41.0721
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 14886 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.68 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.226 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 54787
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→30 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 -8 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 14886 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2219 0 26 0 2245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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