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- PDB-1bdm: THE STRUCTURE AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION OF A SINGLE SITE MUTANT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bdm
タイトルTHE STRUCTURE AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION OF A SINGLE SITE MUTANT (T189I) OF MALATE DEHYDROGENASE FROM THERMUS FLAVUS WITH INCREASED ENZYMATIC ACTIVITY
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(NAD(A)-CHOH(D))
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-malate dehydrogenase (NAD+, oxaloacetate-forming) / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / tricarboxylic acid cycle
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 2 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...Malate dehydrogenase, type 2 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NAX / Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kelly, C.A. / Birktoft, J.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus.
著者: Kelly, C.A. / Nishiyama, M. / Ohnishi, Y. / Beppu, T. / Birktoft, J.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Crystallizable Mutant of Malate Dehydrogenase from the Thermophile Thermus Flavus
著者: Kelly, C.A. / Sarfaty, S. / Nishiyama, M. / Beppu, T. / Birktoft, J.J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Role of Threonine 190 in Modulating the Catalytic Function of Malate Dehydrogenase from a Thermophile Thermus Flavus
著者: Nishiyama, M. / Shimada, K. / Horinouchi, S. / Beppu, T.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Refined Crystal Structure of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase at 2.5-Angstroms Resolution
著者: Birktoft, J.J. / Rhodes, G. / Banaszak, L.J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: Nucleotide Sequence of the Malate Dehydrogenase Gene of Thermus Flavus and its Mutation Directing an Increase in Enzyme Activity
著者: Nishiyama, M. / Matsubara, N. / Yamamoto, K. / Iijima, S. / Uozumi, T. / Beppu, T.
#5: ジャーナル: The Pyridine Nucleotide Coenzymes / 年: 1982
タイトル: Chemistry and Solution Conformation of the Pyridine Coenzymes
著者: Oppenheimer, N.J.
#6: ジャーナル: The Enzymes,Third Edition / 年: 1975
タイトル: Malate Dehydrogenase
著者: Banaszak, L.J. / Bradshaw, R.A.
履歴
登録1993年2月16日処理サイト: BNL
改定 1.01994年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2964
ポリマ－70,9292
非ポリマー1,3672
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.750, 88.640, 118.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 131 / 2: CIS PROLINE - PRO B 131
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6098, 0.0011, -0.7926), (0.0067, -1, -0.0066), (-0.7926, -0.0094, 0.6097)
ベクター: 81.3223, 51.7046, 40.4052)
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS WHICH HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*. THEY ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS WITH A ROTATION ANGLE OF 180.0 DEGREES. THE TRANSFORMATION PROVIDED ON THE *MTRIX* RECORDS BELOW YIELDS OPTIMAL SUPERPOSITION OF SUBUNIT A UPON SUBUNIT B BASED UPON ALL ALPHA CARBON ATOMS.

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要素

#1: タンパク質 MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 35464.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P10584, (S)-malate dehydrogenase (NAD+, oxaloacetate-forming)
#2: 化合物 ChemComp-NAX / BETA-6-HYDROXY-1,4,5,6-TETRHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 683.456 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H31N7O15P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細WHILE THE ENZYME WAS CRYSTALLIZED AT PH 7.5 IN THE PRESENCE OF THE REDUCED COENZYME NADH, THE ...WHILE THE ENZYME WAS CRYSTALLIZED AT PH 7.5 IN THE PRESENCE OF THE REDUCED COENZYME NADH, THE ELECTRON DENSITY MAP WAS BEST FIT BY THE MODIFIED COENZYME REFERRED TO AS NADHX.
配列の詳細THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMIC MALATE DEHYDROGENASE STRUCTURE. ...THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMIC MALATE DEHYDROGENASE STRUCTURE. THE DELETION REGIONS IN TMDH-T189I, 201 - 204, 213 AND 276, LEAD TO DISCONTINUITIES IN THE TMDH NUMBERING; HOWEVER, THESE DO NOT REPRESENT BREAKS IN THE PEPTIDE CHAIN. SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: MDH_THEFL SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE LYS 75 ASP A 74 CROSS REFERENCE TO SEQUENCE DATABASE SWISS-PROT ENTRY NAME PDB ENTRY CHAIN NAME MDH_THEFL B SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: MDH_THEFL SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE LYS 75 ASP B 74 THE SEQUENCE PRESENTED IN THE ENTRY FITS THE OBSERVED DENSITY BETTER THAN THE PUBLISHED SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113-15 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1reservoir
320-24 %PEG33501reservoir
4200-800 mM1reservoirNaCl
520 mMoxaloacetate1reservoir
60.2-0.5 mMNADH1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 63904 / Num. measured all: 376446 / Rmerge(I) obs: 0.071

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.169 / Rfactor obs: 0.169 / 最高解像度: 1.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4905 0 90 202 5197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.77
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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