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- PDB-1bdj: COMPLEX STRUCTURE OF HPT DOMAIN AND CHEY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bdj
タイトルCOMPLEX STRUCTURE OF HPT DOMAIN AND CHEY
要素
  • AEROBIC RESPIRATION CONTROL SENSOR PROTEIN ARCB
  • CHEY
キーワードCOMPLEX (CHEMOTAXIS/TRANSFERASE) / TWO-COMPONENT SYSTEM / HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER (HPT) DOMAIN / ARCB / RESPONSE REGULATOR / CHEY / COMPLEX (CHEMOTAXIS-TRANSFERASE) / COMPLEX (CHEMOTAXIS-TRANSFERASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine phosphorylation / plasma membrane => GO:0005886 / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / aerotaxis / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / response to oxygen levels / internal peptidyl-lysine acetylation ...peptidyl-histidine phosphorylation / plasma membrane => GO:0005886 / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / aerotaxis / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / response to oxygen levels / internal peptidyl-lysine acetylation / thermotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity / protein acetylation / acetyltransferase activity / phosphorelay sensor kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / chemotaxis / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily ...Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / : / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chemotaxis protein CheY / Chemotaxis protein CheY / Aerobic respiration control sensor protein ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Kato, M. / Mizuno, T. / Shimizu, T. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Structure of the histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain of the anaerobic sensor protein ArcB complexed with the chemotaxis response regulator CheY.
著者: Kato, M. / Shimizu, T. / Mizuno, T. / Hakoshima, T.
履歴
登録1998年5月10日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHEY
B: AEROBIC RESPIRATION CONTROL SENSOR PROTEIN ARCB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0913
ポリマ－27,9952
非ポリマー961
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.175, 76.170, 83.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CHEY / CHEMOTAXIS PROTEIN CHEY


分子量: 13981.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE RESPONSE REGULATOR / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PT7-CHEY / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06143, UniProt: P0AE67*PLUS
#2: タンパク質 AEROBIC RESPIRATION CONTROL SENSOR PROTEIN ARCB


分子量: 14013.939 Da / 分子数: 1
Fragment: HPT DOMAIN, THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER DOMAIN
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PSU2DH / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): DZ225
参照: UniProt: P22763, UniProt: P0AEC3*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Kato, M., (1998) Acta Crystallogr., D54, 140.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 %PEG40001reservoir
2200 mMammonium sulfate1reservoir
312 %PEG40001drop
480 mMammonium sulfate1drop
512.8 mg/mlprotain1drop
620 mM1dropNaCl
710 mM1dropMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: COLLIMATER
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.68 Å / Num. obs: 9392 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 52.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 46.3
反射 シェル解像度: 2.68→3.02 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 84.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 40201
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.8 % / Rmerge(I) obs: 0.405

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
WEISデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A0B (HPT DOMAIN) AND 1CHN (CHEY)

1a0b

1chn


解像度: 2.68→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 488 5.3 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 9146 90.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.99 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1898 0 5 44 1947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.652
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.412.5
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.061 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 40 4.5 %
Rwork0.312 842 -
obs--71.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2SO4.PARSO4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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