[日本語] English
万見
- PDB-1aho: THE AB INITIO STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF A SCORPIO... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aho
タイトルTHE AB INITIO STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF A SCORPION PROTEIN TOXIN
要素TOXIN II
キーワードNEUROTOXIN / TOXIN II / SCORPION / AB INITIO PHASING
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium channel inhibitor activity / defense response / toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Scorpion long chain toxin / LCN-type cysteine-stabilized alpha/beta (CS-alpha/beta) domain / LCN-type cysteine-stabilized alpha/beta (CS-alpha/beta) domain profile. / Scorpion long chain toxin/defensin / Scorpion toxin-like domain / Knottins / Knottin, scorpion toxin-like / Knottin, scorpion toxin-like / Knottin, scorpion toxin-like superfamily / Defensin A-like ...Scorpion long chain toxin / LCN-type cysteine-stabilized alpha/beta (CS-alpha/beta) domain / LCN-type cysteine-stabilized alpha/beta (CS-alpha/beta) domain profile. / Scorpion long chain toxin/defensin / Scorpion toxin-like domain / Knottins / Knottin, scorpion toxin-like / Knottin, scorpion toxin-like / Knottin, scorpion toxin-like superfamily / Defensin A-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-mammal toxin AaH2
類似検索 - 構成要素
生物種Androctonus australis (サソリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 0.96 Å
データ登録者Smith, G.D. / Blessing, R.H. / Ealick, S.E. / Fontecilla-Camps, J.C. / Hauptman, H.A. / Housset, D. / Langs, D.A. / Miller, R.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Ab initio structure determination and refinement of a scorpion protein toxin.
著者: Smith, G.D. / Blessing, R.H. / Ealick, S.E. / Fontecilla-Camps, J.C. / Hauptman, H.A. / Housset, D. / Langs, D.A. / Miller, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Toxin II from the Scorpion Androctonus Australis Hector Refined at 1.3 A Resolution
著者: Housset, D. / Habersetzer-Rochat, C. / Astier, J.P. / Fontecilla-Camps, J.C.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988
タイトル: Orthorhombic Crystals and Three-Dimensional Structure of the Potent Toxin II from the Scorpion Androctonus Australis Hector
著者: Fontecilla-Camps, J.C. / Habersetzer-Rochat, C. / Rochat, H.
履歴
登録1997年4月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TOXIN II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2621
ポリマ－7,2621
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.900, 40.700, 30.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 TOXIN II


分子量: 7262.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Androctonus australis (サソリ) / 株: hector / 参照: UniProt: P01484
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.43 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: none

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.92 / 波長: 0.72, 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年6月1日 / 詳細: NA
放射モノクロメーター: NA / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.921
20.721
反射解像度: 0.964→16 Å / Num. obs: 31001 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 7.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 0.96→0.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.543 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 80
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFILMデータ収集
ROTAVATAデータ削減
Agrovataデータ削減
SHAKE-N-BAKEモデル構築
PROFFT精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
SHAKE-N-BAKE位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 0.96→8 Å / σ(F): 2
詳細: THE STRUCTURE WAS REFINED INITIALLY WITH X-PLOR TO A RESIDUAL OF 0.203 (25509 REFLECTIONS) AND A FREE R OF 0.224 (2830 REFLECTIONS). PROFFT (FINZEL), MODIFIED TO INCORPORATE A TWO LINE ...詳細: THE STRUCTURE WAS REFINED INITIALLY WITH X-PLOR TO A RESIDUAL OF 0.203 (25509 REFLECTIONS) AND A FREE R OF 0.224 (2830 REFLECTIONS). PROFFT (FINZEL), MODIFIED TO INCORPORATE A TWO LINE WEIGHTING SCHEME (SMITH), WAS USED TO PERFORM THE FINAL REFINEMENTS INCLUDING CONTRIBUTIONS FROM HYDROGEN ATOMS. DISORDERED RESIDUES WERE IDENTIFIED GRAPHICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.158 --
all-31001 -
obs-30609 88 %
原子変位パラメータBiso mean: 10.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.96→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数500 0 0 129 629
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.0110.03
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1061.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5232
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.6921.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1270.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1920.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2010.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.4850.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1480.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.93
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor19.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.163 / Rfactor obs: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.03
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.022

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る