+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ac4 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | VARIATION IN THE STRENGTH OF A CH TO O HYDROGEN BOND IN AN ARTIFICIAL PROTEIN CAVITY (2,3,4-TRIMETHYL-1,3-THIAZOLE) | ||||||
![]() | CYTOCHROME C PEROXIDASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / PEROXIDASE / TRANSIT PEPTIDE | ||||||
機能・相同性 | ![]() cytochrome-c peroxidase / cytochrome-c peroxidase activity / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / mitochondrial intermembrane space / peroxidase activity / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / heme binding / mitochondrion / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Musah, R.A. / Jensen, G.M. / Bunte, S.W. / Rosenfeld, R. / Mcree, D.E. / Goodin, D.B. | ||||||
![]() | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1997 タイトル: Variation in strength of an unconventional C-H to O hydrogen bond in an engineered protein cavity 著者: Fitzgerald, M.M. / Musah, R.A. / McRee, D.E. / Goodin, D.B. #1: ![]() タイトル: Small Molecule Binding to an Artificially Created Cavity at the Active Site of Cytochrome C Peroxidase 著者: Fitzgerald, M.M. / Churchill, M.J. / Mcree, D.E. / Goodin, D.B. #2: ![]() タイトル: The Asp-His-Fe Triad of Cytochrome C Peroxidase Controls the Reduction Potential, Electronic Structure, and Coupling of the Tryptophan Free Radical to the Heme 著者: Goodin, D.B. / Mcree, D.E. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 84.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 63.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 745.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 751 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 12.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1cmqS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33459.242 Da / 分子数: 1 / 変異: W191G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CRYSTAL FORM MKT 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞株: BL21 / 遺伝子: CCP / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PT7CCP / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): CCP (MKT) / 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-HEM / |
#3: 化合物 | ChemComp-TMT / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 6 詳細: 20% MPD, 40 MM PHOSPHATE PH 6.0. A SINGLE CRYSTAL OF W191G WAS SOAKED IN 50MM 2,3,4-TRIMETHYLTHIAZOLE IN 40% MPD AND 60 MM PHOSPHATE AT PH 4.5. | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Wang, J.M. (1990) Biochemistry, 29, 7160. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 290 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→15 Å / Num. obs: 19477 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 18.16 |
反射 シェル | 解像度: 2.03→2.19 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 58 |
-
解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1CMQ 解像度: 2.1→7 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.5 / σ(F): 0 /
| ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→7 Å
|