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- PDB-1a7w: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE HMFB FROM METHANOTHERMUS FERVIDUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a7w
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE HMFB FROM METHANOTHERMUS FERVIDUS
要素HISTONE HMFB
キーワードHISTONE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topological change / protein homooligomerization / chromosome / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein HMf-2
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermus fervidus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Decanniere, K. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of recombinant histones HMfA and HMfB from the hyperthermophilic archaeon Methanothermus fervidus.
著者: Decanniere, K. / Babu, A.M. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Characterization of the Methanothermus Fervidus Histones Hmfa and Hmfb
著者: Decanniere, K. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: NMR Structure of Hmfb from the Hyperthermophile, Methanothermus Fervidus, Confirms that This Archaeal Protein is a Histone
著者: Starich, M.R. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Summers, M.F.
履歴
登録1998年3月18日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE HMFB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7843
ポリマ－7,6831
非ポリマー1012
水82946
1
A: HISTONE HMFB
ヘテロ分子

A: HISTONE HMFB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5686
ポリマ－15,3662
非ポリマー2024
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area7480 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.300, 61.580, 39.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 HISTONE HMFB


分子量: 7683.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanothermus fervidus (古細菌) / 遺伝子: HMFB / 遺伝子 (発現宿主): HMFB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19267
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: ORTHOROMBIC HMFA STRUCTURE WILL BE SUBMITTED SOON
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 mg/mlprotein1drop
2100 mMpotassium citrate1reservoir
350 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年2月1日 / 詳細: SUPPER NI-COATED MIRROR SYSTEM
放射モノクロメーター: NI FOIL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→39.1 Å / Num. obs: 6152 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 22.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.196 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 25200
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARTIALLY REFINED ORTHORHOMBIC HMFA

解像度: 1.55→18 Å / 交差検証法: AFTER RIGID BODY REFINEMENT / σ(F): 0
詳細: RIGID BODY WITH AMORE, SIMULATED ANNEALING WITH X-PLOR, REFINEMENT WITH REFMAC. ESD FROM LUZZATI PLOT (A) : 0.25
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 520 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 10797 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.398 Å21.398 Å20 Å2
2--0 Å2-2.69 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数527 0 2 46 575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0220.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0470.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9322
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.6763
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.4262
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.2413
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02420.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1610.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.30.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor4.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. reflection obs: 5835 / Num. reflection Rfree: 290 / Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rfree: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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