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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9996 | |||||||||
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タイトル | Complex of yeast cytoplasmic dynein MTBD-High and MT without DTT | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / cell cortex / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å | |||||||||
![]() | Komori Y / Nishida N / Shimada I / Kikkawa M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for two-way communication between dynein and microtubules. 著者: Noritaka Nishida / Yuta Komori / Osamu Takarada / Atsushi Watanabe / Satoko Tamura / Satoshi Kubo / Ichio Shimada / Masahide Kikkawa / ![]() 要旨: The movements of cytoplasmic dynein on microtubule (MT) tracks is achieved by two-way communication between the microtubule-binding domain (MTBD) and the ATPase domain via a coiled-coil stalk, but ...The movements of cytoplasmic dynein on microtubule (MT) tracks is achieved by two-way communication between the microtubule-binding domain (MTBD) and the ATPase domain via a coiled-coil stalk, but the structural basis of this communication remains elusive. Here, we regulate MTBD either in high-affinity or low-affinity states by introducing a disulfide bond to the stalk and analyze the resulting structures by NMR and cryo-EM. In the MT-unbound state, the affinity changes of MTBD are achieved by sliding of the stalk α-helix by a half-turn, which suggests that structural changes propagate from the ATPase-domain to MTBD. In addition, MT binding induces further sliding of the stalk α-helix even without the disulfide bond, suggesting how the MT-induced conformational changes propagate toward the ATPase domain. Based on differences in the MT-binding surface between the high- and low-affinity states, we propose a potential mechanism for the directional bias of dynein movement on MT tracks. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.9 KB 15.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 104.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6kioMC ![]() 9997C ![]() 6kiqC ![]() 6kjnC ![]() 6kjoC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 360.5 Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of the complex of yeast cytoplasmic dynein MTBD-High and MT without DTT [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : MTBD-High/MT complex without DTT
全体 | 名称: MTBD-High/MT complex without DTT |
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要素 |
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-超分子 #1: MTBD-High/MT complex without DTT
超分子 | 名称: MTBD-High/MT complex without DTT / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Tubulin beta chain
分子 | 名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 47.809746 KDa |
配列 | 文字列: REIVHIQAGQ CGNQIGAKFW EVISDEHGID PTGSYHGDSD LQLERINVYY NEAAGNKYVP RAILVDLEPG TMDSVRSGPF GQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDSVLDVV RKESESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEYP D RIMNTFSV ...文字列: REIVHIQAGQ CGNQIGAKFW EVISDEHGID PTGSYHGDSD LQLERINVYY NEAAGNKYVP RAILVDLEPG TMDSVRSGPF GQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDSVLDVV RKESESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEYP D RIMNTFSV VPSPKVSDTV VEPYNATLSV HQLVENTDET YCIDNEALYD ICFRTLKLTT PTYGDLNHLV SATMSGVTTC LR FPGQLNA DLRKLAVNMV PFPRLHFFMP GFAPLTSRGS QQYRALTVPE LTQQMFDAKN MMAACDPRHG RYLTVAAVFR GRM SMKEVD EQMLNVQNKN SSYFVEWIPN NVKTAVCDIP PRGLKMSATF IGNSTAIQEL FKRISEQFTA MFRRKAFLHW YTGE GMDEM EFTEAESNMN DLVSEYQQYQ D |
-分子 #2: Dynein heavy chain, cytoplasmic
分子 | 名称: Dynein heavy chain, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 15.264564 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MKSIQDCEPT ILEAQRGVKN IKKQQLTEIR SMVNPPSGVK IVMEAVCAIL GYQFSNWRDI QQFIRKDDFI HNIVHYDTTL HMKPQIRKY MEEEFLSDPN FTYETINRAS KACGPLYQWV NAQINFSKCL E |
-分子 #3: Tubulin alpha-1A chain
分子 | 名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 45.95998 KDa |
配列 | 文字列: RECISIHVGQ AGVQIGNACW ELYCLEHGIQ PDGHVPRAVF VDLEPTVIDE VRTGTYRQLF HPEQLITGKE DAANNYARGH YTIGKEIID LVLDRIRKLA DQCTGLQGFS VFHSFGGGTG SGFTSLLMER LSVDYGKKSK LEFSIYPAPQ VSTAVVEPYN S ILTTHTTL ...文字列: RECISIHVGQ AGVQIGNACW ELYCLEHGIQ PDGHVPRAVF VDLEPTVIDE VRTGTYRQLF HPEQLITGKE DAANNYARGH YTIGKEIID LVLDRIRKLA DQCTGLQGFS VFHSFGGGTG SGFTSLLMER LSVDYGKKSK LEFSIYPAPQ VSTAVVEPYN S ILTTHTTL EHSDCAFMVD NEAIYDICRR NLDIERPTYT NLNRLIGQIV SSITASLRFD GALNVDLTEF QTNLVPYPRG HF PLATYAP VISAEKAYHE QLSVAEITNA CFEPANQMVK CDPRHGKYMA CCLLYRGDVV PKDVNAAIAT IKTKRTIQFV DWC PTGFKV GINYEPPTVV PGGDLAKVQR AVCMLSNTTA IAEAWARLDH KFDLMYAKRA FVHWYVGEGM EEGEFSEARE DMAA LEKDY EEVGVDS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER/RHODIUM | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1820 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 54.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.25 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6kio: |