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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9909 | |||||||||||||||
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タイトル | Salmonella hook in curved state - unsymmetrized cryo-EM map | |||||||||||||||
マップデータ | full map | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | bacterial / hook / flexible joint / flagella / MOTOR PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌) / Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Shibata S / Matsunami H | |||||||||||||||
資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019 タイトル: Torque transmission mechanism of the curved bacterial flagellar hook revealed by cryo-EM. 著者: Satoshi Shibata / Hideyuki Matsunami / Shin-Ichi Aizawa / Matthias Wolf / 要旨: Bacterial locomotion by rotating flagella is achieved through the hook, which transmits torque from the motor to the filament. The hook is a tubular structure composed of a single type of protein, ...Bacterial locomotion by rotating flagella is achieved through the hook, which transmits torque from the motor to the filament. The hook is a tubular structure composed of a single type of protein, yet it adopts a curved shape. To perform its function, it must be simultaneously flexible and torsionally rigid. The molecular mechanism by which chemically identical subunits form such a dynamic structure is unknown. Here, we show the complete structure of the hook from Salmonella enterica in its supercoiled 'curved' state, at 2.9 Å resolution. Subunits in the curved hook are grouped into 11 distinctive conformations, each shared along 11 protofilaments. The domains of the elongated hook subunit behave as rigid bodies connected by two hinge regions. The reconstituted model demonstrates how identical subunits can dynamically change conformation by physical interactions while bending. These multiple subunit states contradict the two-state model, which is a key feature of flagellar polymorphism. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9909.map.gz | 200.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9909-v30.xml emd-9909.xml | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_9909_fsc.xml | 13.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_9909.png | 265.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-9909.cif.gz | 5.9 KB | ||
その他 | emd_9909_half_map_1.map.gz emd_9909_half_map_2.map.gz | 72.7 MB 72.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9909 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9909 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9909_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9909_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9909_validation.xml.gz | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_9909_validation.cif.gz | 24.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9909 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9909 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9909.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | full map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.39 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_9909_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_9909_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Bacterial flagellar polyhook
全体 | 名称: Bacterial flagellar polyhook |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacterial flagellar polyhook
超分子 | 名称: Bacterial flagellar polyhook / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 2.8 MDa |
-分子 #1: Flagellar hook protein FlgE
分子 | 名称: Flagellar hook protein FlgE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 66 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) 株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 |
分子量 | 理論値: 42.101957 KDa |
配列 | 文字列: SFSQAVSGLN AAATNLDVIG NNIANSATYG FKSGTASFAD MFAGSKVGLG VKVAGITQDF TDGTTTNTGR GLDVAISQNG FFRLVDSNG SVFYSRNGQF KLDENRNLVN MQGMQLTGYP ATGTPPTIQQ GANPAPITIP NTLMAAKSTT TASMQINLNS T DPVPSKTP ...文字列: SFSQAVSGLN AAATNLDVIG NNIANSATYG FKSGTASFAD MFAGSKVGLG VKVAGITQDF TDGTTTNTGR GLDVAISQNG FFRLVDSNG SVFYSRNGQF KLDENRNLVN MQGMQLTGYP ATGTPPTIQQ GANPAPITIP NTLMAAKSTT TASMQINLNS T DPVPSKTP FSVSDADSYN KKGTVTVYDS QGNAHDMNVY FVKTKDNEWA VYTHDSSDPA ATAPTTASTT LKFNENGILE SG GTVNITT GTINGATAAT FSLSFLNSMQ QNTGANNIVA TNQNGYKPGD LVSYQINNDG TVVGNYSNEQ EQVLGQIVLA NFA NNEGLA SQGDNVWAAT QASGVALLGT AGSGNFGKLT NGALEASNVD LSKELVNMIV AQRNYQSNAQ TIKTQDQILN TLVN LR UniProtKB: Flagellar hook protein FlgE |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 3.5 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: C2H5NO2 / 構成要素 - 名称: Glycine |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 second blot, 4.0uL. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 77.0 K / 最高: 100.0 K |
詳細 | nanoprobe, parallel beam illumination |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4000 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4000 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2655 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 89.0 e/Å2 / 詳細: frame alignment and dose weighting using motioncor2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 5.13 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.43 µm / 倍率(補正後): 107914 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.13 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.43 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |