[日本語] English
万見
- EMDB-9893: Tel1 kinase butterfly symmetric dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9893
タイトルTel1 kinase butterfly symmetric dimer
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Tel1 kinase butterfly dimer
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase TEL1
キーワードkinase / responds to DNA double-strand breaks / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / Pexophagy / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / telomeric DNA binding / signal transduction in response to DNA damage / negative regulation of TORC1 signaling / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling ...DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / Pexophagy / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / telomeric DNA binding / signal transduction in response to DNA damage / negative regulation of TORC1 signaling / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / double-strand break repair / chromatin organization / chromosome, telomeric region / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / FATC / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / FATC / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FATC domain / PIK-related kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase TEL1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Xin J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Basic Research Program of China (973 Program) 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2019
タイトル: Structural basis of allosteric regulation of Tel1/ATM kinase.
著者: Jiyu Xin / Zhu Xu / Xuejuan Wang / Yanhua Tian / Zhihui Zhang / Gang Cai /
要旨: ATM/Tel1 is an apical kinase that orchestrates the multifaceted DNA damage response. Mutations of ATM/Tel1 are associated with ataxia telangiectasia syndrome. Here, we report cryo-EM structures of ...ATM/Tel1 is an apical kinase that orchestrates the multifaceted DNA damage response. Mutations of ATM/Tel1 are associated with ataxia telangiectasia syndrome. Here, we report cryo-EM structures of symmetric dimer (4.1 Å) and asymmetric dimer (4.3 Å) of Saccharomyces cerevisiae Tel1. In the symmetric state, the side chains in Tel1 C-terminus (residues 1129-2787) are discernible and an atomic model is built. The substrate binding groove is completely embedded in the symmetric dimer by the intramolecular PRD and intermolecular LID domains. Point mutations in these domains sensitize the S. cerevisiae cells to DNA damage agents and hinder Tel1 activation due to reduced binding affinity for its activator Xrs2/Nbs1. In the asymmetric state, one monomer becomes more compact in two ways: the kinase N-lobe moves down and the Spiral of α-solenoid moves upwards, which resemble the conformational changes observed in active mTOR. The accessibility of the activation loop correlates with the synergistic conformational disorders in the TRD1-TRD2 linker, FATC and PRD domains, where critical post-translational modifications and activating mutations are coincidently condensed. This study reveals a tunable allosteric network in ATM/Tel1, which is important for substrate recognition, recruitment and efficient phosphorylation.
履歴
登録2019年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年7月3日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jxc
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6jxc
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9893.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9893.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 256 pix.
= 345.6 Å		1.35 Å/pix.
x 256 pix.
= 345.6 Å		1.35 Å/pix.
x 256 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.15131593 - 0.23730601
平均 (標準偏差)0.0005669084 (±0.010535836)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z345.600345.600345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1510.2370.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Tel1 kinase butterfly dimer

全体名称: Tel1 kinase butterfly dimer
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Tel1 kinase butterfly dimer
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase TEL1

-
超分子 #1: Tel1 kinase butterfly dimer

超分子名称: Tel1 kinase butterfly dimer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
分子 #1: Serine/threonine-protein kinase TEL1

分子名称: Serine/threonine-protein kinase TEL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 321.888312 KDa
配列文字列: MEDHGIVETL NFLSSTKIKE RNNALDELTT ILKEDPERIP TKALSTTAEA LVELLASEHT KYCDLLRNLT VSTTNKLSLS ENRLSTISY VLRLFVEKSC ERFKVKTLKL LLAVVPELMV KDGSKSLLDA VSVHLSFALD ALIKSDPFKL KFMIHQWISL V DKICEYFQ ...文字列:
MEDHGIVETL NFLSSTKIKE RNNALDELTT ILKEDPERIP TKALSTTAEA LVELLASEHT KYCDLLRNLT VSTTNKLSLS ENRLSTISY VLRLFVEKSC ERFKVKTLKL LLAVVPELMV KDGSKSLLDA VSVHLSFALD ALIKSDPFKL KFMIHQWISL V DKICEYFQ SQMKLSMVDK TLTNFISILL NLLALDTVGI FQVTRTITWT VIDFLRLSKK ENGNTRLIMS LINQLILKCH CF SVIDTLM LIKEAWSYNL TIGCTSNELV QDQLSLFDVM SSELMNHKLP YMIGQENYVE ELRSESLVSL YREYILLRLS NYK PQLFTV NHVEFSYIRG SRDKNSWFAL PDFRLRDRGG RSVWLKILGI TKSLLTYFAL NRKNENYSLL FKRRKCDSDI PSIL RISDD MDTFLIHLLE ENSSHEFEVL GLQLCSFYGT LQDFTKSFAE QLKELLFSKF EKIQCFNWVC FSFIPLLSQK ECELS NGDM ARLFKVCLPL VKSNESCQLS CLLLANSIKF SKQLLSDEKT INQIYDLYEL SDILGPILVT NESFMLWGYL QYVGKD FQS MNGISSADRI FEWLKSKWNQ LRGTDAKQDQ FCNFISWLGN KYDPENPFND KKGEGANPVS LCWDESHKIW QHFQEQR EF LLGVKPEEKS ECFNTPFFNL PKVSLDLTRY NEILYRLLEN IESDAFSSPL QKFTWVAKLI QIVDNLCGDS TFSEFIAA Y KRTTLITIPQ LSFDSQNSYQ SFFEEVLSIR TINVDHLVLD KINMKEIVND FIRMQKNKSQ TGTSAINYFE ASSEDTTQN NSPYTIGGRF QKPLHSTIDK AVRAYLWSSR NKSISERLVA ILEFSDCVST DVFISYLGTV CQWLKQAIGE KSSYNKILEE FTEVLGEKL LCNHYSSSNQ AMLLLTSYIE AIRPQWLSYP EQPLNSDCND ILDWIISRFE DNSFTGVAPT VNLSMLLLSL L QNHDLSHG SIRGGKQRVF ATFIKCLQKL DSSNIINIMN SISSYMAQVS YKNQSIIFYE IKSLFGPPQQ SIEKSAFYSL AM SMLSLVS YPSLVFSLED MMTYSGFNHT RAFIQQALNK ITVAFRYQNL TELFEYCKFD LIMYWFNRTK VPTSKLEKEW DIS LFGFAD IHEFLGRYFV EISAIYFSQG FNQKWILDML HAITGNGDAY LVDNSYYLCI PLAFISGGVN ELIFDILPQI SGKT TVKYH KKYRLLMLKW IIRFTDLGSL TELRSTVEKL FPTSYLSPYL FENSSVSMRY QYPLHIPLAL GATLVQTQFA HEKNN THEF KLLFLSVITD LEKTSTYIGK LRCARELKYL FVLYENVLVK SSTLNFIIIR LSKFLIDTQI HDEVITIFSS LLNLAD KNT FEIEPSLPNL FCKIFIYLRE NKQLSPSFQQ AIKLLEHRDL IKIKTWKYCL DAIFGNIVQD DIYENTELLD ASDCGVD DV VLVSLLFSYA RRPVASKIGC SLSKAAAINI LKHHVPKEYL SKNFKLWFAA LSRRILQQEV QRERSTNFNN EVHLKNFE M VFRHPEQPHM IYQRISTFNK EAELYDSTEV FFISECILTY LVGYSIGNSE SEFCFRDNIM NENKDKVAPL DKDVLNAIY PLANNFGMES FICDTYLSVN EPYNCWLSKF ARSLIHQISF NIPPIVCLYP LCKGSTAFCE LVLTDLFFLS TTYDPKSCLN WSNRIFTQI AMLLHVKDSE IKLKMLFNVI KMIRMGSRCK ERNCLRIYSS LDLQEICQIS LKIKEFKFGY LLFEEMNMPN I REMNINTL QKIYECINDG DFLAGLPVPH SIEGVLNSIN RIDSDTWKRF LFNNADFDAN YTTSLEEEKE SLIKATEDSG FY GLTSLLE SRLSGSSDVY KWNLELGDWK LLTPKVVDSK AKGLYYAIKN LPQDVGFAEK SLEKSLLTIF DSRQHFISQT EWM DTLNAI IEFIKIAAIP QDVTSFPQTL MSIMKADKER LNTIDFYDHK TTLKSRHTLM NVLSRNSLDE NVKCSKYLRL GSII QLANY VQLAIANGAP QDALRNATLM SKTVKNIAKL YDDPSVVSQI EKLASFTSAN ALWESREYKA PVMIMRDLLA QNEKN ISES ILYDDFKLLI NVPMDQIKAR LVKWSSESRL EPAAAIYEKI IVNWDINVED HESCSDVFYT LGSFLDEQAQ KLRSNG EIE DREHRSYTGK STLKALELIY KNTKLPENER KDAKRHYNRV LLQYNRDSEV LKALLLQKEK FLWHALHFYL NTLVFSN RY DNDIIDKFCG LWFENDDNSK INQLLYKEIG TIPSWKFLPW VNQIASKISM EENEFQKPLQ LTMKRLLYKL PYDSLYSV M SILLYEKQSN KDTNISQKIQ AVKKILLELQ GYDRGAFAKK YLLPVQEFCE MSVELANLKF VQNTKTLRLA NLKIGQYWL KQLNMEKLPL PTSNFTVKSS ADGRKARPYI VSVNETVGIT TTGLSLPKIV TFNISDGTTQ KALMKGSNDD LRQDAIMEQV FQQVNKVLQ NDKVLRNLDL GIRTYKVVPL GPKAGIIEFV ANSTSLHQIL SKLHTNDKIT FDQARKGMKA VQTKSNEERL K AYLKITNE IKPQLRNFFF DSFPDPLDWF EAKKTYTKGV AASSIVGYIL GLGDRHLNNI LLDCSTGEPI HIDLGIAFDQ GK LLPIPEL VPFRLTRDIV DGFGVTGVDG LFRRSCERVY AVLRKDYVKV MCVLNILKWD PLYSWVMSPV KKYEHLFEEE HEI TNFDNV SKFISNNDRN ENQESYRALK GVEEKLMGNG LSVESSVQDL IQQATDPSNL SVIYMGWSPF Y

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase TEL1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 使用した粒子像数: 83185
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る