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- EMDB-9195: ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9195
タイトルADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex
マップデータADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex
試料
  • 複合体: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードComplex / ADP / Football / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / apolipoprotein A-I binding / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / apolipoprotein A-I binding / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / positive regulation of macrophage activation / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / B cell activation / B cell proliferation / apoptotic mitochondrial changes / DNA replication origin binding / apolipoprotein binding / positive regulation of interleukin-10 production / protein maturation / chaperone cofactor-dependent protein refolding / response to unfolded protein / RHOG GTPase cycle / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of interferon-alpha production / clathrin-coated pit / protein folding chaperone / sperm midpiece / Mitochondrial protein degradation / isomerase activity / T cell activation / positive regulation of interleukin-12 production / response to cold / secretory granule / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / osteoblast differentiation / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of interleukin-6 production / double-stranded RNA binding / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / p53 binding / protein folding / positive regulation of T cell activation / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / early endosome / protein stabilization / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Gomez-Llorente Y / Jebara F / Patra M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis for active single and double ring complexes in human mitochondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin.
著者: Yacob Gomez-Llorente / Fady Jebara / Malay Patra / Radhika Malik / Shahar Nisemblat / Orna Chomsky-Hecht / Avital Parnas / Abdussalam Azem / Joel A Hirsch / Iban Ubarretxena-Belandia /
要旨: mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF- ...mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF-bound) ground-state mimic double-ring mHsp60-(mHsp10) football complex, and the cryo-EM structures of the ADP-bound successor mHsp60-(mHsp10) complex, and a single-ring mHsp60-mHsp10 half-football. The structures explain the nucleotide dependence of mHsp60 ring formation, and reveal an inter-ring nucleotide symmetry consistent with the absence of negative cooperativity. In the ground-state a two-fold symmetric H-bond and a salt bridge stitch the double-rings together, whereas only the H-bond remains as the equatorial gap increases in an ADP football poised to split into half-footballs. Refolding assays demonstrate obligate single- and double-ring mHsp60 variants are active, and complementation analysis in bacteria shows the single-ring variant is as efficient as wild-type mHsp60. Our work provides a structural basis for active single- and double-ring complexes coexisting in the mHsp60-mHsp10 chaperonin reaction cycle.
履歴
登録2018年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月7日-
マップ公開2020年4月15日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6mrc
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9195.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9195.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 football complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.9 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-2.0315475 - 3.973647
平均 (標準偏差)0.0035670365 (±0.13656017)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 376.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z376.640376.640376.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ777686
NX/NY/NZ10710993
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-2.0323.9740.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg

全体名称: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
要素
  • 複合体: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg

超分子名称: Complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 980 KDa

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分子 #1: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

分子名称: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.4.9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.263559 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK ...文字列:
GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK VGRKGVITVK DGKTLNDELE IIEGMKFDRG YISPYFINTS KGQKCEFQDA YVLLSEKKIS SIQSIVPALE IA NAHRKPL VIIAEDVDGE ALSTLVLNRL KVGLQVVAVK APGFGDNRKN QLKDMAIATG GAVFGEEGLT LNLEDVQPHD LGK VGEVIV TKDDAMLLKG KGDKAQIEKR IQEIIEQLDV TTSEYEKEKL NERLAKLSDG VAVLKVGGTS DVEVNEKKDR VTDA LNATR AAVEEGIVLG GGCALLRCIP ALDSLTPANE DQKIGIEIIK RTLKIPAMTI AKNAGVEGSL IVEKIMQSSS EVGYD AMAG DFVNMVEKGI IDPTKVVRTA LLDAAGVASL LTTAEVVVTE IPKE

UniProtKB: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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分子 #2: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial

分子名称: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.7444 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GQAFRKFLPL FDRVLVERSA AETVTKGGIM LPEKSQGKVL QATVVAVGSG SKGKGGEIQP VSVKVGDKVL LPEYGGTKVV LDDKDYFLF RDGDILGKYV D

UniProtKB: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 14 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 98 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
グリッドモデル: Homemade / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 63.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66013
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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