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- PDB-8swj: Co-crystal structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8swj
タイトルCo-crystal structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with UNC8531
要素TP53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / 53BP1 / tudor domain / tumor suppressor / TP53-BINDING PROTEIN 1 / SGC / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / histone H4K20me2 reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / : / histone reader activity ...ubiquitin-modified histone reader activity / histone H4K20me2 reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / : / histone reader activity / SUMOylation of transcription factors / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WWQ / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zeng, H. / Dong, A. / Shell, D.J. / Foley, C. / Pearce, K.H. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Co-crystal structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with UNC8531
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Shell, D.J. / Foley, C. / Pearce, K.H. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Halabelian, L.
履歴
登録2023年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TP53-binding protein 1
B: TP53-binding protein 1
C: TP53-binding protein 1
D: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5949
ポリマ－56,4884
非ポリマー2,1075
水4,522251
1
A: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6492
ポリマ－14,1221
非ポリマー5271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6492
ポリマ－14,1221
非ポリマー5271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6493
ポリマ－14,1221
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TP53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6492
ポリマ－14,1221
非ポリマー5271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.159, 55.902, 78.522
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 14121.893 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: 化合物
ChemComp-WWQ / (3S)-N-(4'-carbamoyl[1,1'-biphenyl]-3-yl)-1-[4-(4-methylpiperazin-1-yl)pyridine-2-carbonyl]piperidine-3-carboxamide


分子量: 526.629 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H34N6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M Ammonium Formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2021年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.01 Å / Num. obs: 61582 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.045 / Χ2: 0.58 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Num. measured all: 11366 / Num. unique obs: 3026 / CC1/2: 0.68 / Rpim(I) all: 0.395 / Rrim(I) all: 0.773 / Χ2: 0.62 / Net I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→45.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 2.535 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26176 3064 5 %RANDOM
Rwork0.21758 ---
obs0.21977 58501 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.21 Å2-0 Å20.19 Å2
2--0.11 Å2-0 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→45.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 0 157 251 4244
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0134141
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3551.6295597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2631.6348753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9985502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.98621.592201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.92215668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3741526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02953
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8132.1872006
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.812.1862004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.913.2712506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.913.2712507
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9612.3792135
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.962.3792136
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.0963.4773092
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.79824.8654418
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.77224.7444382
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 221 -
Rwork0.284 4336 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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