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万見
- PDB-8pf8: Structure of Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pf8
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctional enzyme in complex with Fragment-M-72
要素
  • Probable fatty oxidation protein FadB
  • Putative acyltransferase Rv0859
キーワードOXIDOREDUCTASE / fatty acid beta oxidation complex / mycobacterium tuberculosis / TFE / fragment screening / substrate channeling
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. ...3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JXL / Chem-YLN / Chem-YLZ / Chem-YMK / Putative acyltransferase Rv0859 / Probable fatty oxidation protein FadB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Dalwani, S. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R.
資金援助 フィンランド, 3件
組織認可番号国
Academy of Finland293369 フィンランド
Academy of Finland289024 フィンランド
Academy of Finland319194 フィンランド
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2024
タイトル: Crystallographic fragment-binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and ...タイトル: Crystallographic fragment-binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and a potential substrate-channeling path between them.
著者: Dalwani, S. / Metz, A. / Huschmann, F.U. / Weiss, M.S. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Crystallographic fragment binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and ...タイトル: Crystallographic fragment binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and a potential substrate channeling path between them
著者: Dalwani, S. / Metz, A. / Huschmann, F.U. / Weiss, M.S. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R.
履歴
登録2023年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年7月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis
Item: _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description ..._entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
解説: Model completeness
詳細: Changes as suggested during the review process of article submission
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable fatty oxidation protein FadB
B: Probable fatty oxidation protein FadB
C: Putative acyltransferase Rv0859
D: Putative acyltransferase Rv0859
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,01939
ポリマ－240,9324
非ポリマー5,08735
水8,845491
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)250.961, 134.614, 119.974
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.440, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Probable fatty oxidation protein FadB


分子量: 78005.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: fadB, Rv0860 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O53872, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: タンパク質 Putative acyltransferase Rv0859


分子量: 42460.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: fadA, Rv0859 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O53871, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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非ポリマー , 7種, 526分子

#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-YMK / (2~{R})-3-bis[2-methyl-5-(trifluoromethyl)pyrazol-3-yl]boranyloxypropane-1,2-diol


分子量: 400.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15BF6N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-YLZ / [(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-[2-methyl-5-(trifluoromethyl)pyrazol-3-yl]borinic acid


分子量: 267.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H12BF3N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-YLN / bis[2-methyl-5-(trifluoromethyl)pyrazol-3-yl]-bis(oxidanyl)boranuide


分子量: 343.013 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10BF6N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-JXL / [2-methyl-5-(trifluoromethyl)pyrazol-3-yl]boronic acid


分子量: 193.920 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6BF3N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2 M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91589 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→112.42 Å / Num. obs: 131177 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 46.77 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.23→2.47 Å / Num. unique obs: 6560 / CC1/2: 0.623

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.23→112.42 Å / SU ML: 0.314 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.7513
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2188 6593 5.03 %
Rwork0.1893 124574 -
obs0.1908 131167 72.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→112.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16728 0 394 491 17613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002117399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.513623607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04132641
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00433109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.59386387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.23-2.260.338250.309448X-RAY DIFFRACTION0.9
2.26-2.290.445470.3236177X-RAY DIFFRACTION3.14
2.29-2.310.3479170.2853376X-RAY DIFFRACTION6.62
2.31-2.340.2609240.2749608X-RAY DIFFRACTION10.64
2.34-2.370.2884490.2832852X-RAY DIFFRACTION15.01
2.37-2.410.3078700.28961182X-RAY DIFFRACTION20.9
2.41-2.440.3055750.27441500X-RAY DIFFRACTION26.36
2.44-2.480.2986960.27621954X-RAY DIFFRACTION34.17
2.48-2.520.30841260.28512669X-RAY DIFFRACTION46.88
2.52-2.560.27881990.28093343X-RAY DIFFRACTION59.07
2.56-2.60.29912270.27324233X-RAY DIFFRACTION74.05
2.6-2.650.29242340.26815057X-RAY DIFFRACTION88.18
2.65-2.70.29063070.27515490X-RAY DIFFRACTION96.36
2.7-2.760.32013110.27955578X-RAY DIFFRACTION98.61
2.76-2.820.31363290.28185638X-RAY DIFFRACTION99.4
2.82-2.880.30383130.25965696X-RAY DIFFRACTION99.93
2.88-2.950.2873080.2485688X-RAY DIFFRACTION99.95
2.95-3.030.27042920.23455713X-RAY DIFFRACTION99.95
3.03-3.120.27713060.23745690X-RAY DIFFRACTION99.87
3.12-3.220.29232750.22745757X-RAY DIFFRACTION99.88
3.22-3.340.25072990.21995687X-RAY DIFFRACTION99.97
3.34-3.470.24433140.215725X-RAY DIFFRACTION99.95
3.47-3.630.24043010.18675720X-RAY DIFFRACTION99.9
3.63-3.820.20972770.17265713X-RAY DIFFRACTION99.77
3.82-4.060.19272950.14955718X-RAY DIFFRACTION99.9
4.06-4.370.16792770.13655743X-RAY DIFFRACTION99.72
4.37-4.810.1492950.13385712X-RAY DIFFRACTION99.22
4.81-5.510.17463140.14775735X-RAY DIFFRACTION99.8
5.51-6.940.18783450.16855716X-RAY DIFFRACTION99.95
6.94-112.420.15693060.15425856X-RAY DIFFRACTION99.55
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -43.9419782662 Å / Origin y: 34.0679009283 Å / Origin z: -1.45770460614 Å
111213212223313233
T0.235984166749 Å2-0.00849074118895 Å2-0.00501622529393 Å2-0.227757674978 Å20.00665255583608 Å2--0.308082174233 Å2
L0.182877736863 °20.00200876770706 °2-0.0022389288923 °2-0.206124796498 °2-0.00372727893372 °2--0.558991108272 °2
S-0.00730930031742 Å °0.000842262701147 Å °-0.0260127305017 Å °-0.0294636841496 Å °-0.00539794478315 Å °0.0148633792081 Å °0.000704497518867 Å °-0.00975873034456 Å °0.0114068480235 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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