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- PDB-8pch: CRYSTAL STRUCTURE OF PORCINE CATHEPSIN H DETERMINED AT 2.1 ANGSTR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pch
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PORCINE CATHEPSIN H DETERMINED AT 2.1 ANGSTROM RESOLUTION: LOCATION OF THE MINI-CHAIN C-TERMINAL CARBOXYL GROUP DEFINES CATHEPSIN H AMINOPEPTIDASE FUNCTION
要素(CATHEPSIN HカテプシンH) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEASE (プロテアーゼ) / CYSTEINE PROTEINASE (システイン) / AMINOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


カテプシンH / immune response-regulating signaling pathway / neuropeptide catabolic process / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / Surfactant metabolism / positive regulation of peptidase activity / alveolar lamellar body / membrane protein proteolysis / Neutrophil degranulation ...カテプシンH / immune response-regulating signaling pathway / neuropeptide catabolic process / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / Surfactant metabolism / positive regulation of peptidase activity / alveolar lamellar body / membrane protein proteolysis / Neutrophil degranulation / bradykinin catabolic process / metanephros development / surfactant homeostasis / zymogen activation / MHC class II antigen presentation / positive regulation of epithelial cell migration / thyroid hormone binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / aminopeptidase activity / response to retinoic acid / cysteine-type peptidase activity / ERK1 and ERK2 cascade / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein destabilization / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of angiogenesis / endopeptidase activity / リソソーム / positive regulation of cell migration / 免疫応答 / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / タンパク質分解 / extracellular space / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Guncar, G. / Podobnik, M. / Pungercar, J. / Strukelj, B. / Turk, V. / Turk, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of porcine cathepsin H determined at 2.1 A resolution: location of the mini-chain C-terminal carboxyl group defines cathepsin H aminopeptidase function.
著者: Guncar, G. / Podobnik, M. / Pungercar, J. / Strukelj, B. / Turk, V. / Turk, D.
履歴
登録1997年11月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月9日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN H
P: CATHEPSIN H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7643
ポリマ－25,1772
非ポリマー5871
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area10090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.442, 68.730, 86.757
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN H / カテプシンH


分子量: 24328.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: SPLEEN / 参照: UniProt: O46427, カテプシンH
#2: タンパク質・ペプチド CATHEPSIN H / カテプシンH


分子量: 848.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: SPLEEN / 参照: UniProt: O46427*PLUS, カテプシンH
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED USING SITTING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD FROM 0.05M NA-ACETATE AND 5% MME PEG 5K BUFFER, PH 4.8. CONCENTRATION OF APPLIED PROTEIN WAS 11 MG/ML., vapor diffusion - sitting drop
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium acetate1drop
31 mMEDTA1drop
40.05 Msodium acetate1reservoir
55 %mPEG50001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.98 Å / Num. obs: 15946 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.118
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 99 Å / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 102384 / Rmerge(I) obs: 0.11

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MAINモデル構築
MAIN精密化
MAIN位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ACT

2act


解像度: 2.1→8 Å / 交差検証法: R-FREE,KICKED OMIT MAP / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1308 10 %
obs-12932 98.1 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1764 0 39 179 1982
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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