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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8oqq | ||||||||||||
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タイトル | Structure of Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctional enzyme in complex with Fragment-M-79 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / fatty acid beta oxidation complex / mycobacterium tuberculosis / TFE / fragment screening / substrate channeling | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Dalwani, S. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R. | ||||||||||||
資金援助 | フィンランド, 3件
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引用 | ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024 タイトル: Crystallographic fragment binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and ...タイトル: Crystallographic fragment binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and a potential substrate channeling path between them 著者: Dalwani, S. / Metz, A. / Huschmann, F.U. / Weiss, M.S. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R. #1: ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2021 タイトル: Substrate specificity and conformational flexibility properties of the Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctional enzyme. 著者: Dalwani, S. #2: ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2013 タイトル: Structure of mycobacterial beta-oxidation trifunctional enzyme reveals its altered assembly and putative substrate channeling pathway. 著者: Wierenga, R.K. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8oqq.cif.gz | 1004.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8oqq.ent.gz | 692.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8oqq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8oqq_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8oqq_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8oqq_validation.xml.gz | 74.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8oqq_validation.cif.gz | 102.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/8oqq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/8oqq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8opuC 8opvC 8opwC 8opxC 8opyC 8oqlC 8oqmC 8oqnC 8oqoC 8oqpC 8oqrC 8oqsC 8oqtC 8oquC 8oqvC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 78005.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) 遺伝子: fadB, Rv0860 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O53872, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase #2: タンパク質 | 分子量: 42460.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) 遺伝子: fadA, Rv0859 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: O53871, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの |
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-非ポリマー , 4種, 219分子
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-VWE / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.49 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2 M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris pH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.976254 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.976254 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.59→117.55 Å / Num. obs: 89654 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 7.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.59→2.82 Å / Num. unique obs: 5274 / CC1/2: 0.251 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→50.27 Å / SU ML: 0.3716 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.5301 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 62.99 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.59→50.27 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -43.736721514 Å / Origin y: 33.9117286919 Å / Origin z: -1.53023565892 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |