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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8hkq | ||||||
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タイトル | ion channel | ||||||
要素 | Potassium channel subfamily T member 1 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / ion channel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intracellular sodium-activated potassium channel activity / outward rectifier potassium channel activity / potassium ion transmembrane transport / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Jiang, D.H. / Zhang, J.T. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023 タイトル: Structural basis of human Slo2.2 channel gating and modulation. 著者: Jiangtao Zhang / Shiqi Liu / Junping Fan / Rui Yan / Bo Huang / Feng Zhou / Tian Yuan / Jianke Gong / Zhuo Huang / Daohua Jiang / 要旨: The sodium-activated Slo2.2 channel is abundantly expressed in the brain, playing a critical role in regulating neuronal excitability. The Na-binding site and the underlying mechanisms of Na- ...The sodium-activated Slo2.2 channel is abundantly expressed in the brain, playing a critical role in regulating neuronal excitability. The Na-binding site and the underlying mechanisms of Na-dependent activation remain unclear. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human Slo2.2 in closed, open, and inhibitor-bound form at resolutions of 2.6-3.2 Å, revealing gating mechanisms of Slo2.2 regulation by cations and a potent inhibitor. The cytoplasmic gating ring domain of the closed Slo2.2 harbors multiple K and Zn sites, which stabilize the channel in the closed conformation. The open Slo2.2 structure reveals at least two Na-sensitive sites where Na binding induces expansion and rotation of the gating ring that opens the inner gate. Furthermore, a potent inhibitor wedges into a pocket formed by pore helix and S6 helix and blocks the pore. Together, our results provide a comprehensive structural framework for the investigation of Slo2.2 channel gating, Na sensation, and inhibition. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8hkq.cif.gz | 728.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8hkq.ent.gz | 580.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8hkq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8hkq_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8hkq_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8hkq_validation.xml.gz | 103.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8hkq_validation.cif.gz | 150.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/8hkq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/8hkq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 34858MC 8hirC 8hk6C 8hkfC 8hkkC 8hkmC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 139865.234 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNT1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5JUK3 #2: 化合物 | ChemComp-LQ9 / ~{ #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | ChemComp-K / #5: 化合物 | ChemComp-NA / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ion channel / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40913 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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