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万見
- PDB-8gw8: the human PTH1 receptor bound to an intracellular biased agonist -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gw8
タイトルthe human PTH1 receptor bound to an intracellular biased agonist
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
  • Nanobody-35
  • Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / G protein-coupled receptor / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


parathyroid hormone receptor activity / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels ...parathyroid hormone receptor activity / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / Class B/2 (Secretin family receptors) / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G protein-coupled peptide receptor activity / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / osteoblast development / G alpha (i) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (s) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / G alpha (q) signalling events / spectrin binding / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / bone mineralization / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / peptide hormone binding / PKA activation in glucagon signalling / developmental growth / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / hair follicle placode formation / photoreceptor outer segment / chondrocyte differentiation / D1 dopamine receptor binding / bone resorption / intracellular transport / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / activation of adenylate cyclase activity / renal water homeostasis / cell maturation / Hedgehog 'off' state / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / photoreceptor inner segment / cardiac muscle cell apoptotic process / cellular response to glucagon stimulus / regulation of insulin secretion / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / skeletal system development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / bone development / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet aggregation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / cognition / intracellular calcium ion homeostasis / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of smell / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site ...GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein alpha subunit, group S / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PCO-371 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
unidentified (未定義)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kobayashi, K. / Kusakizako, T. / Okamoto, H.H. / Nureki, O.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Class B1 GPCR activation by an intracellular agonist.
著者: Kazuhiro Kobayashi / Kouki Kawakami / Tsukasa Kusakizako / Atsuhiro Tomita / Michihiro Nishimura / Kazuhiro Sawada / Hiroyuki H Okamoto / Suzune Hiratsuka / Gaku Nakamura / Riku Kuwabara / ...著者: Kazuhiro Kobayashi / Kouki Kawakami / Tsukasa Kusakizako / Atsuhiro Tomita / Michihiro Nishimura / Kazuhiro Sawada / Hiroyuki H Okamoto / Suzune Hiratsuka / Gaku Nakamura / Riku Kuwabara / Hiroshi Noda / Hiroyasu Muramatsu / Masaru Shimizu / Tomohiko Taguchi / Asuka Inoue / Takeshi Murata / Osamu Nureki /
要旨: G protein-coupled receptors (GPCRs) generally accommodate specific ligands in the orthosteric-binding pockets. Ligand binding triggers a receptor allosteric conformational change that leads to the ...G protein-coupled receptors (GPCRs) generally accommodate specific ligands in the orthosteric-binding pockets. Ligand binding triggers a receptor allosteric conformational change that leads to the activation of intracellular transducers, G proteins and β-arrestins. Because these signals often induce adverse effects, the selective activation mechanism for each transducer must be elucidated. Thus, many orthosteric-biased agonists have been developed, and intracellular-biased agonists have recently attracted broad interest. These agonists bind within the receptor intracellular cavity and preferentially tune the specific signalling pathway over other signalling pathways, without allosteric rearrangement of the receptor from the extracellular side. However, only antagonist-bound structures are currently available, and there is no evidence to support that biased agonist binding occurs within the intracellular cavity. This limits the comprehension of intracellular-biased agonism and potential drug development. Here we report the cryogenic electron microscopy structure of a complex of G and the human parathyroid hormone type 1 receptor (PTH1R) bound to a PTH1R agonist, PCO371. PCO371 binds within an intracellular pocket of PTH1R and directly interacts with G. The PCO371-binding mode rearranges the intracellular region towards the active conformation without extracellularly induced allosteric signal propagation. PCO371 stabilizes the significantly outward-bent conformation of transmembrane helix 6, which facilitates binding to G proteins rather than β-arrestins. Furthermore, PCO371 binds within the highly conserved intracellular pocket, activating 7 out of the 15 class B1 GPCRs. Our study identifies a new and conserved intracellular agonist-binding pocket and provides evidence of a biased signalling mechanism that targets the receptor-transducer interface.
履歴
登録2022年9月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
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改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年7月12日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / refine
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.52025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
N: Nanobody-35
R: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,1516
ポリマ－156,5155
非ポリマー6361
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AR

#1: タンパク質 Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 42073.574 Da / 分子数: 1 / 変異: G49D,E50N,A249D,S252D,I362A,V365I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAS, GNAS1, GSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63092
#5: タンパク質 Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor / PTH/PTHrP type I receptor / PTH/PTHr receptor / Parathyroid hormone 1 receptor / PTH1 receptor


分子量: 54264.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTH1R, PTHR, PTHR1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03431

-
Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 38744.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnb1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54311
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7547.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63212

-
抗体 / 非ポリマー , 2種, 2分子 N

#4: 抗体 Nanobody-35


分子量: 13885.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: 化合物 ChemComp-KHF / PCO-371 / 1-[3,5-dimethyl-4-[2-[[4-oxidanylidene-2-[4-(trifluoromethyloxy)phenyl]-1,3,8-triazaspiro[4.5]dec-1-en-8-yl]sulfonyl]ethyl]phenyl]-5,5-dimethyl-imidazolidine-2,4-dione / PCO-371


分子量: 635.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H32F3N5O6S

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1the human PTH1 receptor bound to an intracellular biased agonistCOMPLEX#1-#50RECOMBINANT
2Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms shortCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1COMPLEX#21RECOMBINANT
4Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2COMPLEX#31RECOMBINANT
5nanobody Nb35COMPLEX#41RECOMBINANT
6Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptorCOMPLEX#51RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
34Bos taurus (ウシ)9913
45unidentified (未定義)32644
56Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
34Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
46Homo sapiens (ヒト)9606
55Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 9
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 54.578 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
4CTFFIND4.1CTF補正
8PHENIXモデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 109422 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.9→2.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / SU B: 7.491 / SU ML: 0.144 / ESU R: 0.208
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.33401 --
obs0.33401 165424 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 92.918 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 7716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0027873
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45810674
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6691102
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391199
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041361
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.955 12199 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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