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- PDB-8fjt: Human mitochondrial serine hydroxymethyltransferase (SHMT2) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fjt
タイトルHuman mitochondrial serine hydroxymethyltransferase (SHMT2) in complex with PLP, glycine and AGF362 inhibitor
要素Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / SHMT2 / tetramer / glycine synthesis / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


BRISC complex / formate biosynthetic process / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity ...BRISC complex / formate biosynthetic process / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / amino acid binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / one-carbon metabolic process / Mitochondrial protein degradation / protein tetramerization / pyridoxal phosphate binding / microtubule cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Chem-PLG / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Chem-Y72 / Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Katinas, J.M. / Dann III, C.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA250469 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structure-Based Design of Transport-Specific Multitargeted One-Carbon Metabolism Inhibitors in Cytosol and Mitochondria.
著者: Nayeen, M.J. / Katinas, J.M. / Magdum, T. / Shah, K. / Wong, J.E. / O'Connor, C.E. / Fifer, A.N. / Wallace-Povirk, A. / Hou, Z. / Matherly, L.H. / Dann 3rd, C.E. / Gangjee, A.
履歴
登録2022年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年2月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / entity / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_shell / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _entity.details / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id ..._entity.details / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_shell.d_res_low / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_value_order
解説: Sequence discrepancy
詳細: Removed Pro301, which should resolve the linkage issue between ProA301 and ThrA303
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
B: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,7997
ポリマ－109,2122
非ポリマー1,5875
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10390 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area30770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.389, 160.389, 208.748
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-842-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 54605.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P34897, glycine hydroxymethyltransferase

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非ポリマー , 5種, 247分子

#2: 化合物 ChemComp-PLG / N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] / N-PYRIDOXYL-GLYCINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 306.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-Y72 / N-{4-[4-(2-amino-4-oxo-3,4-dihydro-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-5-yl)butyl]-3-fluorothiophene-2-carbonyl}-L-glutamic acid


分子量: 479.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22FN5O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 20 mM sodium phosphate pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.2 mM EDTA, and 0.5 mM TCEP and PLP loaded His-SHMT2 concentrated to 10 to 0.02 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2020年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→48.8623 Å / Num. obs: 57316 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.294 / Rpim(I) all: 0.085 / Rrim(I) all: 0.306 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.47→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 4.016 / Num. unique obs: 4379 / CC1/2: 0.382 / Rpim(I) all: 1.151 / Rrim(I) all: 4.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13-2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.47→48.85 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 2804 4.92 %
Rwork0.241 --
obs0.244 57003 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→48.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7014 0 106 242 7362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5679914
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.6975315
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041299
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.47-2.51260.38351300.35452515X-RAY DIFFRACTION94
2.5126-2.55830.33381170.35152643X-RAY DIFFRACTION98
2.5583-2.60750.40131360.34932649X-RAY DIFFRACTION99
2.6075-2.66070.39381260.3362691X-RAY DIFFRACTION100
2.6607-2.71860.38581620.31862673X-RAY DIFFRACTION100
2.7186-2.78180.37031430.3252660X-RAY DIFFRACTION100
2.7818-2.85140.37171400.31372678X-RAY DIFFRACTION100
2.8514-2.92840.33781480.28542682X-RAY DIFFRACTION100
2.9284-3.01460.30251280.28332694X-RAY DIFFRACTION100
3.0146-3.11190.34761480.27612681X-RAY DIFFRACTION100
3.1119-3.22310.3041560.26722675X-RAY DIFFRACTION100
3.2231-3.35210.33741360.26442708X-RAY DIFFRACTION100
3.3521-3.50460.25491230.24862738X-RAY DIFFRACTION100
3.5046-3.68940.26951280.23382720X-RAY DIFFRACTION100
3.6894-3.92040.2731620.2122714X-RAY DIFFRACTION100
3.9204-4.22290.24621300.20392757X-RAY DIFFRACTION100
4.2229-4.64760.23521310.19892752X-RAY DIFFRACTION100
4.6476-5.31940.2531520.19722772X-RAY DIFFRACTION100
5.3194-6.69920.27581540.2242813X-RAY DIFFRACTION100
6.6992-48.850.21671540.18992984X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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