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Yorodumi- PDB-8dxg: HIV-1 reverse transcriptase/rilpivirine with bound fragment 5-(tr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8dxg | ||||||
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Title | HIV-1 reverse transcriptase/rilpivirine with bound fragment 5-(trifluoromethyl)pyridin-2-ol at W24 site | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / HIV-1 reverse transcriptase | ||||||
Function / homology | Function and homology information HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / viral nucleocapsid / aspartic-type endopeptidase activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus type 1 BH10 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Chopra, A. / Ruiz, F.X. / Bauman, J.D. / Arnold, E. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2023 Title: Halo Library, a Tool for Rapid Identification of Ligand Binding Sites on Proteins Using Crystallographic Fragment Screening. Authors: Chopra, A. / Bauman, J.D. / Ruiz, F.X. / Arnold, E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8dxg.cif.gz | 435.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8dxg.ent.gz | 352.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8dxg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8dxg_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8dxg_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 8dxg_validation.xml.gz | 40.2 KB | Display | |
Data in CIF | 8dxg_validation.cif.gz | 57.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dx/8dxg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dx/8dxg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8dx2C 8dx3C 8dx8C 8dxbC 8dxeC 8dxhC 8dxiC 8dxjC 8dxkC 8dxlC 8dxmC 4g1qS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 63989.238 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K172A, K173A, C280S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 BH10 Strain: isolate BH10 / Gene: gag-pol / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H |
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#2: Protein | Mass: 50039.488 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C280S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 BH10 Strain: isolate BH10 / Gene: gag-pol / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P03366 |
-Non-polymers , 7 types, 449 molecules
#3: Chemical | ChemComp-U4D / | ||||||||
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#4: Chemical | ChemComp-T27 / | ||||||||
#5: Chemical | ChemComp-DMS / #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-MG / | #8: Chemical | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.81 Å3/Da / Density % sol: 56.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 10-12% PEG 8000, 4% PEG 400, 100 mM imidazole pH 6.4-6.6, 15 mM MgSO4, 100 mM amm sulfate, 5 mM TCEP PH range: 6.4-6.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 19, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 73464 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 1.132 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 257458 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4G1Q Resolution: 2.1→38.09 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.21 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 199.66 Å2 / Biso mean: 49.025 Å2 / Biso min: 17.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→38.09 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 41.0331 Å / Origin y: -1.285 Å / Origin z: 29.2373 Å
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Refinement TLS group |
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