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- PDB-8dky: Crystal structure of the Aquifex aeolicus Wzt Carbohydrate Bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dky
タイトルCrystal structure of the Aquifex aeolicus Wzt Carbohydrate Binding Domain bound to 3-O-methyl-D-mannose
要素ABC transporter
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / O antigen ABC transporter / carbohydrate binding domain / 3-O-methyl-D-mannose
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Wzt, C-terminal / Wzt C-terminal domain / ABC transporter, teichoic acids export TagH-like / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...: / Wzt, C-terminal / Wzt C-terminal domain / ABC transporter, teichoic acids export TagH-like / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
3-O-methyl-alpha-D-mannopyranose / ABC transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Spellmon, N. / Zimmer, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular basis for polysaccharide recognition and modulated ATP hydrolysis by the O antigen ABC transporter.
著者: Nicholas Spellmon / Artur Muszyński / Ireneusz Górniak / Jiri Vlach / David Hahn / Parastoo Azadi / Jochen Zimmer /
要旨: O antigens are ubiquitous protective extensions of lipopolysaccharides in the extracellular leaflet of the Gram-negative outer membrane. Following biosynthesis in the cytosol, the lipid-linked ...O antigens are ubiquitous protective extensions of lipopolysaccharides in the extracellular leaflet of the Gram-negative outer membrane. Following biosynthesis in the cytosol, the lipid-linked polysaccharide is transported to the periplasm by the WzmWzt ABC transporter. Often, O antigen secretion requires the chemical modification of its elongating terminus, which the transporter recognizes via a carbohydrate-binding domain (CBD). Here, using components from A. aeolicus, we identify the O antigen structure with methylated mannose or rhamnose as its cap. Crystal and cryo electron microscopy structures reveal how WzmWzt recognizes this cap between its carbohydrate and nucleotide-binding domains in a nucleotide-free state. ATP binding induces drastic conformational changes of its CBD, terminating interactions with the O antigen. ATPase assays and site directed mutagenesis reveal reduced hydrolytic activity upon O antigen binding, likely to facilitate polymer loading into the ABC transporter. Our results elucidate critical steps in the recognition and translocation of polysaccharides by ABC transporters.
履歴
登録2022年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter
B: ABC transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6754
ポリマ－33,2862
非ポリマー3882
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area13550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.561, 58.169, 95.316
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter


分子量: 16643.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: abcT4, aq_1094 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67181
#2: 化合物 ChemComp-U90 / 3-O-methyl-alpha-D-mannopyranose


分子量: 194.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.1M Tricine pH 8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→95.32 Å / Num. obs: 41212 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.61→1.64 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.782 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1844 / CC1/2: 0.809 / Rpim(I) all: 0.355 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6O14

6o14


解像度: 1.61→48.64 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2875 2126 5.17 %
Rwork0.2598 38968 -
obs0.2612 41094 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54 Å2 / Biso mean: 26.3494 Å2 / Biso min: 11.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→48.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2344 0 26 151 2521
Biso mean--25.42 31.63 -
残基数----288
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.61-1.650.43981280.39362392252093
1.65-1.690.3811260.345525682694100
1.69-1.730.34561290.319825972726100
1.73-1.790.35031580.307125772735100
1.79-1.840.32481380.302825882726100
1.84-1.910.30511370.282325772714100
1.91-1.990.29641580.26562592275099
1.99-2.080.28331320.25612535266798
2.08-2.190.29261490.259626162765100
2.19-2.320.30141550.262525972752100
2.32-2.50.29281360.270625902726100
2.5-2.750.30721570.273626212778100
2.75-3.150.27131390.26622636277599
3.15-3.970.25061390.236226792818100
3.97-48.640.26021450.222628032948100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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