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Yorodumi- PDB-8aq0: Crystal structure of L-N-Carbamoylase from Sinorhizobium meliloti... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8aq0 | ||||||
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Title | Crystal structure of L-N-Carbamoylase from Sinorhizobium meliloti mutant L217G/F329C | ||||||
Components | N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / peptidase family M20/M25/M40 | ||||||
Function / homology | Function and homology information N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase / N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / amino acid biosynthetic process / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sinorhizobium meliloti (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Rozeboom, H.J. / Mayer, C. | ||||||
Funding support | Netherlands, 1items
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Citation | Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2023 Title: Selecting Better Biocatalysts by Complementing Recoded Bacteria. Authors: Rubini, R. / Jansen, S.C. / Beekhuis, H. / Rozeboom, H.J. / Mayer, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8aq0.cif.gz | 325.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8aq0.ent.gz | 261.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8aq0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8aq0_validation.pdf.gz | 455.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8aq0_full_validation.pdf.gz | 458.8 KB | Display | |
Data in XML | 8aq0_validation.xml.gz | 30.3 KB | Display | |
Data in CIF | 8aq0_validation.cif.gz | 42.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/8aq0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/8aq0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8apzC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 46939.109 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: L217G/F329C Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: First 21 residues are expression tag / Source: (gene. exp.) Sinorhizobium meliloti (bacteria) / Gene: hyuC / Plasmid: pACYCDuet-1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q6DTN4, N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase |
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-Non-polymers , 5 types, 136 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-FE / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density meas: 38 Mg/m3 / Density % sol: 39.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 20 mM K,Na-phosphate, 0.1 M Bis-Tris Propane, 20 % PEG3350 PH range: 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: MASSIF-1 / Wavelength: 0.9655 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 22, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9655 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→99.23 Å / Num. obs: 33664 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 5.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 199896 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.914 / Num. unique obs: 2938 / CC1/2: 0.679 / Rpim(I) all: 0.497 / Rrim(I) all: 1.048 / % possible all: 89.8 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: AF model Resolution: 2.3→99.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 20.062 / SU ML: 0.219 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.404 / ESU R Free: 0.251 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 121.9 Å2 / Biso mean: 50.557 Å2 / Biso min: 29.79 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→99.23 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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