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- PDB-8a3h: Cellobiose-derived imidazole complex of the endoglucanase cel5A f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a3h
タイトルCellobiose-derived imidazole complex of the endoglucanase cel5A from Bacillus agaradhaerens at 0.97 A resolution
要素PROTEIN (ENDOGLUCANASE)
キーワードHYDROLASE / CELLULOSE DEGRADATION / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 5 / ENDOGLUCANASE / TRANSITION STATE ANALOGUE / LATERAL PROTONATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process / carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-IDC / Endoglucanase 5A / Endoglucanase B
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus agaradhaerens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 0.97 Å
データ登録者Varrot, A. / Schulein, M. / Pipelier, M. / Vasella, A. / Davies, G.J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1999
タイトル: Lateral Protonation of a Glycosidase Inhibitor. Structure of the Bacillus agaradhaerens Cel5A in Complex with a Cellobiose-Derived Imidazole at 0.97 A Resolution
著者: Varrot, A. / Schulein, M. / Pipelier, M. / Vasella, A. / Davies, G.J.
履歴
登録1999年1月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ENDOGLUCANASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,16011
ポリマ－33,9981
非ポリマー1,16210
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.450, 69.880, 77.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN (ENDOGLUCANASE) / CELLULASE


分子量: 33998.023 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus agaradhaerens (バクテリア)
株: AC13 (NCIMB 40482) / プラスミド: THERRAMYL-AMYLASE PROMOTER SYSTEM / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株 (発現宿主): PL2306 / 参照: UniProt: P06565, UniProt: O85465*PLUS, cellulase
#4: 糖 ChemComp-IDC / (5R,6R,7R,8S)-7,8-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)-5,6,7,8-tetrahydroimidazo[1,2-a]pyridin-6-yl beta-D-glucopyranoside / 5-HYDROXYMETHYL-5,6,7,8-TETRAHYDRO-IMIDAZO[1,2-A]PYRIDIN-6YL-7,8-DIOL-GLUCOPYRANOSIDE / IMIDAZOLE-DERIVED CELLOBIOSE / (5R,6R,7R,8S)-7,8-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)-5,6,7,8-tetrahydroimidazo[1,2-a]pyridin-6-yl beta-D-glucoside / (5R,6R,7R,8S)-7,8-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)-5,6,7,8-tetrahydroimidazo[1,2-a]pyridin-6-yl D-glucoside / (5R,6R,7R,8S)-7,8-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)-5,6,7,8-tetrahydroimidazo[1,2-a]pyridin-6-yl glucoside / (3S)-5α-(β-D-グルコピラノシルオキシ)-3α,4β-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロキシメチル)-N,1-ビニ(以下略)


タイプ: D-saccharide / 分子量: 362.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22N2O9

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非ポリマー , 4種, 508分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE THREE FIRST RESIDUES ARE DISORDERED SO SEQUENCE STARTS AT RESIDUE SER A 4 . THIS IS THE ...THE THREE FIRST RESIDUES ARE DISORDERED SO SEQUENCE STARTS AT RESIDUE SER A 4 . THIS IS THE NATURALLY OCCURING CORE DOMAIN AFTER LOSS OF THE CELLULOSE BINDING DOMAIN
非ポリマーの詳細THE IMIDAZOLE-DERIVED CELLOBIOSIDE IS BOUND IN THE -2 AND -1 SUBSITE. THE IMIDAZOLE RING SITE IN ...THE IMIDAZOLE-DERIVED CELLOBIOSIDE IS BOUND IN THE -2 AND -1 SUBSITE. THE IMIDAZOLE RING SITE IN THE +1 SUBSITE GLYCEROL MOLECULE COMING FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION
配列の詳細THE FIRST 26 RESIDUES IN THE DATABASE CORRESPONDS TO THE PROSEQUENCE. OUR NUMBERING BEGINS AT THE ...THE FIRST 26 RESIDUES IN THE DATABASE CORRESPONDS TO THE PROSEQUENCE. OUR NUMBERING BEGINS AT THE FIRST RESIDUE OBTAINED AFTER CLEAVAGE OF THE PROSEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.14 %
結晶化pH: 5.5
詳細: PROTEIN CONCENTRATION 20 MG/ML, 2 M AMMONIUM SULPHATE, 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.5, 10% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Murshudov, G.N., (1997) Acta Cryst., D53, 240.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9076
検出器日付: 1998年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.97→30 Å / Num. obs: 149215 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 6.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 44.7
反射 シェル解像度: 0.97→1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 54
反射
*PLUS
% possible obs: 93 % / 冗長度: 5.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 0.97→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.118 8085 5 %RANDOM
Rwork0.104 ---
obs-152310 93 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.97→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2377 0 76 499 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.9222
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.5853
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.7552
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.6263
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1240.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1690.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2560.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.0990.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.1 / Rfactor Rfree: 0.12 / Rfactor Rwork: 0.1
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.034

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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