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- EMDB-8962: Cryo-EM structure of rat TRPV6 in complex with Calmodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8962
タイトルCryo-EM structure of rat TRPV6 in complex with Calmodulin
マップデータprimary map
試料
  • 複合体: TRPV6-Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードTRPV6 / TRP channels / Calcium channels / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


parathyroid hormone secretion / TRP channels / calcium-activated cation channel activity / calcium ion import / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor ...parathyroid hormone secretion / TRP channels / calcium-activated cation channel activity / calcium ion import / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / calcium ion homeostasis / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5/6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / : / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5/6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / : / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / EF-hand, calcium binding motif / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Singh AK / McGoldrick LL
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01CA206573-01A1 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018
タイトル: Mechanism of calmodulin inactivation of the calcium-selective TRP channel TRPV6.
著者: Singh AK / McGoldrick LL / Twomey EC / Sobolevsky AI
履歴
登録2018年7月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年7月18日-
マップ公開2018年8月22日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6e2g
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8962.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈primary map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-0.9627537 - 1.6457834
平均 (標準偏差)0.005638851 (±0.07849067)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.400254.400254.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-36
NX/NY/NZ528549
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.9631.6460.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TRPV6-Calmodulin

全体名称: TRPV6-Calmodulin
要素
  • 複合体: TRPV6-Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: TRPV6-Calmodulin

超分子名称: TRPV6-Calmodulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 83.324484 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGWSLPKEKG LILCLWNKFC RWFHRRESWA QSRDEQNLLQ QKRIWESPLL LAAKENNVQA LIKLLKFEGC EVHQKGAMGE TALHIAALY DNLEAAMVLM EAAPELVFEP MTSELYEGQT ALHIAVINQN VNLVRALLAR GASVSARATG SVFHYRPHNL I YYGEHPLS ...文字列:
MGWSLPKEKG LILCLWNKFC RWFHRRESWA QSRDEQNLLQ QKRIWESPLL LAAKENNVQA LIKLLKFEGC EVHQKGAMGE TALHIAALY DNLEAAMVLM EAAPELVFEP MTSELYEGQT ALHIAVINQN VNLVRALLAR GASVSARATG SVFHYRPHNL I YYGEHPLS FAACVGSEEI VRLLIEHGAD IRAQDSLGNT VLHILILQPN KTFACQMYNL LLSYDGGDHL KSLELVPNNQ GL TPFKLAG VEGNIVMFQH LMQKRKHIQW TYGPLTSTLY DLTEIDSSGD DQSLLELIVT TKKREARQIL DQTPVKELVS LKW KRYGRP YFCVLGAIYV LYIICFTMCC VYRPLKPRIT NRTNPRDNTL LQQKLLQEAY VTPKDDLRLV GELVSIVGAV IILL VEIPD IFRLGVTRFF GQTILGGPFH VIIVTYAFMV LVTMVMRLTN SDGEVVPMSF ALVLGWCNVM YFARGFQMLG PFTIM IQKM IFGDLMRFCW LMAVVILGFA SAFYIIFQTE DPDELGHFYD YPMALFSTFE LFLTIIDGPA NYDVDLPFMY SITYAA FAI IATLLMLNLL IAMMGDTHWR VAHERDELWR AQVVATTVML ERKLPRCLWP RSGICGREYG LGDRWFLRVE DRQDLNR QR IRRYAQAFQQ QDDLYSEDLE KDSGEKLEMA RPFGAYLSFP TPSVSRSTSR SSTNWDRLRQ GALRKDLQGI INRGLEDG E GWEYQI

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 6

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTRISTRIS
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 詳細: unidentified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 507249
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7120

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 111593
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6e2g:
Cryo-EM structure of rat TRPV6 in complex with Calmodulin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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