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- EMDB-8874: Structural Basis of Mitochondrial Receptor Binding and Constricti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8874
タイトルStructural Basis of Mitochondrial Receptor Binding and Constriction by Dynamin-Related Protein 1
マップデータsummed map, B-factored to -225, low-pass filtered to 4.0 Ang
試料
  • 複合体: DRP1-MID49
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial dynamics protein MID49
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードMitochondrial division / Dynamin related-protein-1 / Nucleotide / MID49 / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


: / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...: / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / brush border / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / mitochondrion organization / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein secretion / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / endocytosis / peroxisome / calcium ion transport / rhythmic process / protein complex oligomerization / regulation of gene expression / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / mitochondrial outer membrane / membrane => GO:0016020 / membrane fusion / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-1-like protein / Mitochondrial dynamics protein MID49
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Kalia R / Wang RYR
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM110772-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM53466 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10OD020054 , 1S10OD021741 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM84970 米国
引用ジャーナル: Nature / : 2018
タイトル: Structural basis of mitochondrial receptor binding and constriction by DRP1.
著者: Raghav Kalia / Ray Yu-Ruei Wang / Ali Yusuf / Paul V Thomas / David A Agard / Janet M Shaw / Adam Frost /
要旨: Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the ...Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the paralogues mitochondrial dynamics proteins of 49 and 51 kDa (MID49 and MID51) and mitochondrial fission factor (MFF); however, the mechanisms by which these proteins recruit and regulate DRP1 are unknown. Here we present a cryo-electron microscopy structure of full-length human DRP1 co-assembled with MID49 and an analysis of structure- and disease-based mutations. We report that GTP induces a marked elongation and rotation of the GTPase domain, bundle-signalling element and connecting hinge loops of DRP1. In this conformation, a network of multivalent interactions promotes the polymerization of a linear DRP1 filament with MID49 or MID51. After co-assembly, GTP hydrolysis and exchange lead to MID receptor dissociation, filament shortening and curling of DRP1 oligomers into constricted and closed rings. Together, these views of full-length, receptor- and nucleotide-bound conformations reveal how DRP1 performs mechanical work through nucleotide-driven allostery.
履歴
登録2017年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2018年6月20日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 14.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 14.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5wp9
  • 表面レベル: 14.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5wp9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8874.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈summed map, B-factored to -225, low-pass filtered to 4.0 Ang
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 350 pix.
= 427. Å
1.22 Å/pix.
x 350 pix.
= 427. Å
1.22 Å/pix.
x 350 pix.
= 427. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.22 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 14.4 / ムービー #1: 14.4
最小 - 最大-85.834289999999996 - 104.265854000000004
平均 (標準偏差)0.027421337 (±2.837356)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 427.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.221.221.22
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z427.000427.000427.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ384384384
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-85.834104.2660.027

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_8874_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: additional map

ファイルemd_8874_additional_1.map
注釈additional map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
添付マップデータ: emd 8874 additional 2.map

ファイルemd_8874_additional_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_8874_half_map_1.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_8874_half_map_2.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : DRP1-MID49

全体名称: DRP1-MID49
要素
  • 複合体: DRP1-MID49
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial dynamics protein MID49
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: DRP1-MID49

超分子名称: DRP1-MID49 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: CryoEM structure of Dynamin-Related Protein 1 in complex with Adaptor MID49
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 115.56 kDa/nm

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分子 #1: Dynamin-1-like protein

分子名称: Dynamin-1-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 79.546453 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE ...文字列:
MEALIPVINK LQDVFNTVGA DIIQLPQIVV VGTQSSGKSS VLESLVGRDL LPRGTGIVTR RPLILQLVHV SQEDKRKTTG EENGVEAEE WGKFLHTKNK LYTDFDEIRQ EIENETERIS GNNKGVSPEP IHLKIFSPNV VNLTLVDLPG MTKVPVGDQP K DIELQIRE LILRFISNPN SIILAVTAAN TDMATSEALK ISREVDPDGR RTLAVITKLD LMDAGTDAMD VLMGRVIPVK LG IIGVVNR SQLDINNKKS VTDSIRDEYA FLQKKYPSLA NRNGTKYLAR TLNRLLMHHI RDCLPELKTR INVLAAQYQS LLN SYGEPV DDKSATLLQL ITKFATEYCN TIEGTAKYIE TSELCGGARI CYIFHETFGR TLESVDPLGG LNTIDILTAI RNAT GPRPA LFVPEVSFEL LVKRQIKRLE EPSLRCVELV HEEMQRIIQH CSNYSTQELL RFPKLHDAIV EVVTCLLRKR LPVTN EMVH NLVAIELAYI NTKHPDFADA CGLMNNNIEE QRRNRLAREL PSAVSRDKLI QDSRRETKNV ASGGGGVGDG VQEPTT GNW RGMLKTSKAE ELLAEEKSKP IPIMPASPQK GHAVNLLDVP VPVARKLSAR EQRDCEVIER LIKSYFLIVR KNIQDSV PK AVMHFLVNHV KDTLQSELVG QLYKSSLLDD LLTESEDMAQ RRKEAADMLK ALQGASQIIA EIRETHLW

UniProtKB: Dynamin-1-like protein

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分子 #2: Mitochondrial dynamics protein MID49

分子名称: Mitochondrial dynamics protein MID49 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.15657 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TLQERLLAFE RDRVTIPAAQ VALAKQLAGD IALELQAYFR SKFPELPFGA FVPGGPLYDG LQAGAADHVR LLVPLVLEPG LWSLVPGVD TVARDPRCWA VRRTQLEFCP RGSSPWDRFL VGGYLSSRVL LELLRKALAA SVNWPAIGSL LGCLIRPSMA S EELLLEVQ ...文字列:
TLQERLLAFE RDRVTIPAAQ VALAKQLAGD IALELQAYFR SKFPELPFGA FVPGGPLYDG LQAGAADHVR LLVPLVLEPG LWSLVPGVD TVARDPRCWA VRRTQLEFCP RGSSPWDRFL VGGYLSSRVL LELLRKALAA SVNWPAIGSL LGCLIRPSMA S EELLLEVQ HERLELTVAV LVAVPGVDAD DRLLLAWPLE GLAGNLWLQD LYPVEAARLR ALDDHDAGTR RRLLLLLCAV CR GCSALGQ LGRGHLTQVV LRLGEDNVDW TEEALGERFL QALELLIGSL EQASLPCHFN PSVNLFSSLR EEEIDDIGYA LYS GLQEPE GLL

UniProtKB: Mitochondrial dynamics protein MID49

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分子 #3: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / : GCP
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm / 倍率(公称値): 31000
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 54.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.8 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 412684
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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