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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8084 | |||||||||
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タイトル | The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with Meisenheimer complex | |||||||||
![]() | None | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() cellular response to lipid hydroperoxide / Aflatoxin activation and detoxification / glutathione transport / Glutathione conjugation / glutathione binding / Leydig cell differentiation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal membrane / Neutrophil degranulation / glutathione transferase ...cellular response to lipid hydroperoxide / Aflatoxin activation and detoxification / glutathione transport / Glutathione conjugation / glutathione binding / Leydig cell differentiation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal membrane / Neutrophil degranulation / glutathione transferase / glutathione transferase activity / : / glutathione metabolic process / apical part of cell / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Kuang Q / Purhonen P / Jegerschold C / Morgenstern R / Hebert H | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Dead-end complex, lipid interactions and catalytic mechanism of microsomal glutathione transferase 1, an electron crystallography and mutagenesis investigation. 著者: Qie Kuang / Pasi Purhonen / Johan Ålander / Richard Svensson / Veronika Hoogland / Jens Winerdal / Linda Spahiu / Astrid Ottosson-Wadlund / Caroline Jegerschöld / Ralf Morgenstern / Hans Hebert / ![]() 要旨: Microsomal glutathione transferase 1 (MGST1) is a detoxification enzyme belonging to the Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione Metabolism (MAPEG) superfamily. Here we have used ...Microsomal glutathione transferase 1 (MGST1) is a detoxification enzyme belonging to the Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione Metabolism (MAPEG) superfamily. Here we have used electron crystallography of two-dimensional crystals in order to determine an atomic model of rat MGST1 in a lipid environment. The model comprises 123 of the 155 amino acid residues, two structured phospholipid molecules, two aliphatic chains and one glutathione (GSH) molecule. The functional unit is a homotrimer centered on the crystallographic three-fold axes of the unit cell. The GSH substrate binds in an extended conformation at the interface between two subunits of the trimer supported by new in vitro mutagenesis data. Mutation of Arginine 130 to alanine resulted in complete loss of activity consistent with a role for Arginine 130 in stabilizing the strongly nucleophilic GSH thiolate required for catalysis. Based on the new model and an electron diffraction data set from crystals soaked with trinitrobenzene, that forms a dead-end Meisenheimer complex with GSH, a difference map was calculated. The map reveals side chain movements opening a cavity that defines the second substrate site. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12 KB 12 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 110.7 KB | ||
Filedesc structureFactors | ![]() | 92 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5ia9MC ![]() 8076C ![]() 5i9kC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X: 1.1361 Å / Y: 1.1361 Å / Z: 1.1905 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 168 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex ...
全体 | 名称: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex |
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要素 |
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-超分子 #1: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex ...
超分子 | 名称: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 543.57 KDa |
-分子 #1: Microsomal glutathione S-transferase 1
分子 | 名称: Microsomal glutathione S-transferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutathione transferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 17.492488 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MADLKQLMDN EVLMAFTSYA TIILAKMMFL SSATAFQRLT NKVFANPEDC AGFGKGENAK KFLRTDEKVE RVRRAHLNDL ENIVPFLGI GLLYSLSGPD LSTALIHFRI FVGARIYHTI AYLTPLPQPN RGLAFFVGYG VTLSMAYRLL RSRLYL |
-分子 #2: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE
分子 | 名称: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GTD |
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分子量 | 理論値: 520.428 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-GTD: |
-分子 #3: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
分子 | 名称: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PC1 |
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分子量 | 理論値: 790.145 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-PC1: |
-分子 #4: PALMITIC ACID
分子 | 名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: PLM |
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分子量 | 理論値: 256.424 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-PLM: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 電子線結晶学 |
試料の集合状態 | 2D array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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糖包埋 | 材質: trehalose |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
結晶化 | 脂質・タンパク質比: 3 / 脂質混合液: bovine liver lecithin / 温度: 303.0 K / 詳細: dialysis |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2100F |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 200 mm |
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画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES |
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結晶パラメータ | 単位格子 - A: 81.8 Å / 単位格子 - B: 81.8 Å / 単位格子 - C: 100.0 Å / 単位格子 - γ: 120.0 ° / 面群: P 6 |
Crystallography statistics | Number intensities measured: 43603 / Number structure factors: 3063 / Fourier space coverage: 72.4 / R sym: 12 / R merge: 34.3 / Overall phase error: 0.0001 / Overall phase residual: 0.0001 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 3.5 Å |