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万見
- PDB-7yxx: Cryo-EM structure of USP9X -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yxx
タイトルCryo-EM structure of USP9X
要素Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
キーワードHYDROLASE / USP9X / Deubiquitinase / ubiquitin / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / female gamete generation / co-SMAD binding / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity ...cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / female gamete generation / co-SMAD binding / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity / DNA alkylation repair / axon extension / protein K63-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / K63-linked deubiquitinase activity / RHOV GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / cilium assembly / protein deubiquitination / BMP signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / chromosome segregation / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / neuron migration / regulation of circadian rhythm / cilium / rhythmic process / protein localization / cell migration / positive regulation of protein binding / growth cone / ubiquitinyl hydrolase 1 / amyloid fibril formation / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / Amyloid fiber formation / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / centrosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases, Ubiquitin-like 1 / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases, Ubiquitin-like 1 / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 9X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Deme, J.C. / Halabelian, L. / Arrowsmith, C.H. / Lea, S.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of USP9X
著者: Halabelian, L. / Deme, J.C. / Lea, S.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2022年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-14368
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
B: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
C: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)881,6373
ポリマ－881,6373
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5810 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area239830 Å2

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要素

#1: タンパク質 Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X / Deubiquitinating enzyme FAF-X / Fat facets in mammals / hFAM / Fat facets protein-related / X- ...Deubiquitinating enzyme FAF-X / Fat facets in mammals / hFAM / Fat facets protein-related / X-linked / Ubiquitin thioesterase FAF-X / Ubiquitin-specific protease 9 / X chromosome / Ubiquitin-specific-processing protease FAF-X


分子量: 293878.844 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP9X, DFFRX, FAM, USP9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q93008, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: trimer of USP9X / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 56.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 330000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00343267
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54458523
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6365691
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0386469
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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