+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rz7 | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the complex of AMPA receptor GluA2 with auxiliary subunit TARP gamma-5 bound to agonist Quisqualate | |||||||||||||||
![]() | Glutamate receptor 2![]() | |||||||||||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Klykov, O.V. / Gangwar, S.P. / Yelshanskaya, M.V. / Sobolevsky, A.I. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure and desensitization of AMPA receptor complexes with type II TARP γ5 and GSG1L. 著者: Oleg Klykov / Shanti Pal Gangwar / Maria V Yelshanskaya / Laura Yen / Alexander I Sobolevsky / ![]() 要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of TARP auxiliary subunits, type I TARPs assume activating roles, while type II TARPs serve suppressive functions. We present cryo-EM structures of GluA2 AMPAR in complex with type II TARP γ5, which reduces steady-state currents, increases single-channel conductance, and slows recovery from desensitization. Regulation of AMPAR function depends on its ligand-binding domain (LBD) interaction with the γ5 head domain. GluA2-γ5 complex shows maximum stoichiometry of two TARPs per AMPAR tetramer, being different from type I TARPs but reminiscent of the auxiliary subunit GSG1L. Desensitization of both GluA2-GSG1L and GluA2-γ5 complexes is accompanied by rupture of LBD dimer interface, while GluA2-γ5 but not GluA2-GSG1L LBD dimers remain two-fold symmetric. Different structural architectures and desensitization mechanisms of complexes with auxiliary subunits endow AMPARs with broad functional capabilities. | |||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 628.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 518.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 24753MC ![]() 7ryyC ![]() 7ryzC ![]() 7rz4C ![]() 7rz5C ![]() 7rz6C ![]() 7rz8C ![]() 7rz9C ![]() 7rzaC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 116018.000 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-QUS / ( ![]() 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
-
試料調製
構成要素 | 名称: GluA2 / タイプ: COMPLEX 詳細: Map displaying Amino-terminal, ligand binding, and transmembrane domain and auxiliary subunit TARP gamma-5 Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| |||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() 詳細: Protein extracted and reconstituted in detergent micelle | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 1 mM Quisqualate was added to the purified protein and incubated on ice for 30 min before sample preparation |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 51.18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3 |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正![]() | タイプ: NONE | ||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 5011050 | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | ||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127928 / 対称性のタイプ: POINT |