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万見
- PDB-7qhh: Desensitized state of GluA1/2 AMPA receptor in complex with TARP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qhh
タイトルDesensitized state of GluA1/2 AMPA receptor in complex with TARP-gamma 8 (TMD-LBD)
要素
  • (Isoform Flip of Glutamate receptor ...) x 2
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / glutamate / AMPA receptor / TARPs
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex ...Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / neuron spine / myosin V binding / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / regulation of AMPA receptor activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / channel regulator activity / Trafficking of AMPA receptors / LGI-ADAM interactions / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / cellular response to L-glutamate / cellular response to dsRNA / dendritic spine membrane / long-term synaptic depression / beta-2 adrenergic receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / protein kinase A binding / response to psychosocial stress / peptide hormone receptor binding / spinal cord development / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor complex / adenylate cyclase binding / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / conditioned place preference / excitatory synapse / response to electrical stimulus / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / postsynaptic density, intracellular component / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuronal action potential / voltage-gated calcium channel activity / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / dendritic shaft / SNARE binding / response to cocaine / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / calcium channel regulator activity / PDZ domain binding / cellular response to amino acid stimulus / protein tetramerization / neuromuscular junction / response to nutrient levels / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / response to peptide hormone
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #150 / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #150 / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2,3-dihydroxypropyl (7Z)-hexadec-7-enoate / GLUTAMIC ACID / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITOLEIC ACID / Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Herguedas, B. / Kohegyi, B. / Dohrke, J.N. / Watson, J.F. / Zhang, D. / Ho, H. / Shaikh, S. / Lape, R. / Krieger, J.M. / Greger, I.H.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002113/1 英国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-106284GA-I00 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanisms underlying TARP modulation of the GluA1/2-γ8 AMPA receptor.
著者: Beatriz Herguedas / Bianka K Kohegyi / Jan-Niklas Dohrke / Jake F Watson / Danyang Zhang / Hinze Ho / Saher A Shaikh / Remigijus Lape / James M Krieger / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate rapid signal transmission at excitatory synapses in the brain. Glutamate binding to the receptor's ligand-binding domains (LBDs) leads to ion channel ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate rapid signal transmission at excitatory synapses in the brain. Glutamate binding to the receptor's ligand-binding domains (LBDs) leads to ion channel activation and desensitization. Gating kinetics shape synaptic transmission and are strongly modulated by transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs) through currently incompletely resolved mechanisms. Here, electron cryo-microscopy structures of the GluA1/2 TARP-γ8 complex, in both open and desensitized states (at 3.5 Å), reveal state-selective engagement of the LBDs by the large TARP-γ8 loop ('β1'), elucidating how this TARP stabilizes specific gating states. We further show how TARPs alter channel rectification, by interacting with the pore helix of the selectivity filter. Lastly, we reveal that the Q/R-editing site couples the channel constriction at the filter entrance to the gate, and forms the major cation binding site in the conduction path. Our results provide a mechanistic framework of how TARPs modulate AMPAR gating and conductance.
履歴
登録2021年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13972
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
B: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
C: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
D: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
J: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
I: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)489,47324
ポリマ－484,9706
非ポリマー4,50318
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D
17J
27I

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRGLUGLUAA - G390 - 901416
21THRTHRGLUGLUBB - K394 - 901415
12THRTHRGLUGLUAA - G390 - 901416
22THRTHRGLUGLUCC - N390 - 901416
13THRTHRGLUGLUAA - G390 - 901416
23THRTHRGLUGLUDD - R394 - 901415
14THRTHRGLUGLUBB - K394 - 901415
24THRTHRGLUGLUCC - N390 - 901416
15LYSLYSGLUGLUBB - K393 - 901414
25LYSLYSGLUGLUDD - R393 - 901414
16THRTHRGLUGLUCC - N390 - 901416
26THRTHRGLUGLUDD - R394 - 901415
17GLUGLUCYSCYSJE16 - 23516 - 235
27GLUGLUCYSCYSIF16 - 23516 - 235

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

-
Isoform Flip of Glutamate receptor ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Isoform Flip of Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1 / GluA1


分子量: 102661.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria1, Glur1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 Expi / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質 Isoform Flip of Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 96247.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 Expi / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491

-
タンパク質 , 1種, 2分子 JI

#3: タンパク質 Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-8 / TARP gamma-8


分子量: 43576.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacng8 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 Expi / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8VHW5

-
非ポリマー , 4種, 18分子

#4: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-PAM / PALMITOLEIC ACID


分子量: 254.408 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30O2
#6: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol


分子量: 356.540 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#7: 化合物 ChemComp-79N / (2S)-2,3-dihydroxypropyl (7Z)-hexadec-7-enoate


分子量: 328.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H36O4

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP gamma8
タイプ: COMPLEX / 詳細: GluA2 and TARP8 are expressed as a tandem construct / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.490 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 EXPI / プラスミド: PRK5
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM TRIS 150 mM NaCl 0.02 % GDN 87 uM CTZ 100 mM L-Glu
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was incubated with 87 uM CTZ for 30 minutes and 100 mM L-Glutamate was added before grid preparation
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 3-4 second blots

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 340 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9664

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4GctfCTF補正Gctf was used to performed CTF correction
5RELION3.1CTF補正CTF refinement was performed with relion
8Cootモデルフィッティング
9UCSF Chimeraモデルフィッティング
11RELION3.1初期オイラー角割当
12RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1分類
14RELION3.1３次元再構成
15REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105918 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: First, rigid body fit was performed in Chimera using the coordinates of the TMD of 6QKC and the coordinates of the LBD in PDB code 3TKD. Manual model building was performed with Coot and ...詳細: First, rigid body fit was performed in Chimera using the coordinates of the TMD of 6QKC and the coordinates of the LBD in PDB code 3TKD. Manual model building was performed with Coot and Refinement was performed with Refmac. The TMD and LBD maps obtained independently aided model building but were not used for refinement.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16QKC

6qkc

16QKC1PDBexperimental model
23TKD

3tkd

13TKD2PDBexperimental model
精密化解像度: 3.6→339.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.664 / SU B: 23.138 / SU ML: 0.306 / ESU R: 0.153
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.47551 --
obs0.47551 1752135 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 81.995 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å2-0.99 Å20 Å2
2---1.09 Å2-0 Å2
3---1.2 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.01313902
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01712100
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2631.62818978
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.3811.56427348
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.86351960
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg24.54120.433416
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.195151462
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg7.5841538
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0550.21990
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.0216362
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023226
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.80211.4227906
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.80211.4217905
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it5.31217.1159844
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other5.31117.1179845
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it1.3939.0075996
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other1.3939.0065997
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other3.1314.1929135
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined16.28554678
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other16.28554679
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A180720.16
12B180720.16
21A215660
22C215660
31A180740.16
32D180740.16
41B180720.16
42C180720.16
51B216520
52D216520
61C180740.16
62D180740.16
71J109440
72I109440
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.553 130198 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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