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万見
- PDB-7per: Model of the inner ring of the human nuclear pore complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7per
タイトルModel of the inner ring of the human nuclear pore complex
要素
  • (Nuclear pore complex protein ...) x 3
  • Nuclear pore glycoprotein p62
  • Nucleoporin p54
  • Nucleoporin p58/p45
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear Pore Complex / NPC
機能・相同性
機能・相同性情報


centriole assembly / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitotic cytokinetic process / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring / nuclear envelope organization / nuclear pore central transport channel / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...centriole assembly / positive regulation of centriole replication / regulation of protein import into nucleus / regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitotic cytokinetic process / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring / nuclear envelope organization / nuclear pore central transport channel / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of protein localization to centrosome / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / negative regulation of Ras protein signal transduction / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Flemming body / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / mitotic centrosome separation / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / centrosome cycle / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of programmed cell death / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Viral Messenger RNA Synthesis / PTB domain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / SUMOylation of DNA replication proteins / positive regulation of SMAD protein signal transduction / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / regulation of signal transduction / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Hsp70 protein binding / positive regulation of mitotic nuclear division / SH2 domain binding / nuclear periphery / regulation of mitotic spindle organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / ubiquitin binding / Hsp90 protein binding / ISG15 antiviral mechanism / Transcriptional regulation by small RNAs / phospholipid binding / HCMV Early Events / spindle pole / protein import into nucleus / mitotic spindle / cellular senescence / nuclear envelope / protein transport / signaling receptor complex adaptor activity / snRNP Assembly / nuclear membrane / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 ...Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin interacting component Nup93/Nic96 / Nup93/Nic96 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup155 / Nuclear pore glycoprotein p62 / Nucleoporin p54 / Nuclear pore complex protein Nup93 / Nuclear pore complex protein Nup205 / Nucleoporin p58/p45
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35 Å
データ登録者Schuller, A.P. / Wojtynek, M. / Mankus, D. / Tatli, M. / Kronenberg-Tenga, R. / Regmi, S.G. / Dasso, M. / Weis, K. / Medalia, O. / Schwartz, T.U.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM77537 スイス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM144113 スイス
Swiss National Science FoundationSNSF 31003A_179418 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: The cellular environment shapes the nuclear pore complex architecture.
著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / ...著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / Karsten Weis / Ohad Medalia / Thomas U Schwartz /
要旨: Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about ...Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about thirty different nucleoporins that are distributed in three main substructures (the inner, cytoplasmic and nucleoplasmic rings) around the central transport channel. Here we use cryo-electron tomography on DLD-1 cells that were prepared using cryo-focused-ion-beam milling to generate a structural model for the human NPC in its native environment. We show that-compared with previous human NPC models obtained from purified NEs-the inner ring in our model is substantially wider; the volume of the central channel is increased by 75% and the nucleoplasmic and cytoplasmic rings are reorganized. Moreover, the NPC membrane exhibits asymmetry around the inner-ring complex. Using targeted degradation of Nup96, a scaffold nucleoporin of the cytoplasmic and nucleoplasmic rings, we observe the interdependence of each ring in modulating the central channel and maintaining membrane asymmetry. Our findings highlight the inherent flexibility of the NPC and suggest that the cellular environment has a considerable influence on NPC dimensions and architecture.
履歴
登録2021年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32021年11月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42021年11月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Nucleoporin p54
G: Nucleoporin p58/p45
H: Nuclear pore glycoprotein p62
X: Nucleoporin p54
Y: Nucleoporin p58/p45
Z: Nuclear pore glycoprotein p62
L: Nucleoporin p54
M: Nucleoporin p58/p45
N: Nuclear pore glycoprotein p62
R: Nucleoporin p54
S: Nucleoporin p58/p45
T: Nuclear pore glycoprotein p62
P: Nuclear pore complex protein Nup205
V: Nuclear pore complex protein Nup205
D: Nuclear pore complex protein Nup205
J: Nuclear pore complex protein Nup205
W: Nuclear pore complex protein Nup155
K: Nuclear pore complex protein Nup155
C: Nuclear pore complex protein Nup93
I: Nuclear pore complex protein Nup93
O: Nuclear pore complex protein Nup93
U: Nuclear pore complex protein Nup93
E: Nuclear pore complex protein Nup155
Q: Nuclear pore complex protein Nup155


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,587,40624
ポリマ－2,587,40624
非ポリマー00
水00
1
F: Nucleoporin p54
G: Nucleoporin p58/p45
H: Nuclear pore glycoprotein p62
X: Nucleoporin p54
Y: Nucleoporin p58/p45
Z: Nuclear pore glycoprotein p62
L: Nucleoporin p54
M: Nucleoporin p58/p45
N: Nuclear pore glycoprotein p62
R: Nucleoporin p54
S: Nucleoporin p58/p45
T: Nuclear pore glycoprotein p62
P: Nuclear pore complex protein Nup205
V: Nuclear pore complex protein Nup205
D: Nuclear pore complex protein Nup205
J: Nuclear pore complex protein Nup205
W: Nuclear pore complex protein Nup155
K: Nuclear pore complex protein Nup155
C: Nuclear pore complex protein Nup93
I: Nuclear pore complex protein Nup93
O: Nuclear pore complex protein Nup93
U: Nuclear pore complex protein Nup93
E: Nuclear pore complex protein Nup155
Q: Nuclear pore complex protein Nup155
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,699,247192
ポリマ－20,699,247192
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation7

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 FXLRGYMSHZNT

#1: タンパク質
Nucleoporin p54 / 54 kDa nucleoporin / NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP54


分子量: 55491.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z3B4
#2: タンパク質
Nucleoporin p58/p45 / 58 kDa nucleoporin / Nucleoporin-like protein 1 / NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP58


分子量: 60941.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVL2
#3: タンパク質
Nuclear pore glycoprotein p62 / 62 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup62 / NUCLEAR PORE COMPLEX PROTEIN NUP62


分子量: 53289.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37198

-
Nuclear pore complex protein ... , 3種, 12分子 PVDJWKEQCIOU

#4: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup205 / 205 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup205


分子量: 228172.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92621
#5: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup155 / 155 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup155


分子量: 155357.281 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75694
#6: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup93 / 93 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup93


分子量: 93599.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N1F7

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Nup96::Neon-AID DLD-1 / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: cryo-FIB milled sections of DLD1 cells
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: Cells were grown on holey carbon, Au-mesh supports. Grids were rinsed briefly with PBS and manually blotted before plunging into liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 2.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア名称: UCSF Chimera / バージョン: 1.14 / カテゴリ: モデルフィッティング
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C8 (8回回転対称)
3次元再構成解像度: 35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1252 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 54 / Num. of volumes extracted: 1552
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 5IJN

5ijn


Accession code: 5IJN / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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