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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7o9k | ||||||
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タイトル | Human mitochondrial ribosome large subunit assembly intermediate with MTERF4-NSUN4, MRM2, MTG1, the MALSU module, GTPBP5 and mtEF-Tu | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / Mitochondria / GTPase / Ribosome assembly intermediate | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of respiratory system process / rRNA modification in the mitochondrion / SARS-CoV-2 modulates autophagy / regulation of mitochondrial translation / rRNA 2'-O-methylation / negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / Complex I biogenesis / rRNA (uridine-2'-O-)-methyltransferase activity / rRNA (cytosine-C5-)-methyltransferase activity ...regulation of respiratory system process / rRNA modification in the mitochondrion / SARS-CoV-2 modulates autophagy / regulation of mitochondrial translation / rRNA 2'-O-methylation / negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / Complex I biogenesis / rRNA (uridine-2'-O-)-methyltransferase activity / rRNA (cytosine-C5-)-methyltransferase activity / negative regulation of ribosome biogenesis / tRNA (cytidine-5-)-methyltransferase activity / protein lipoylation / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RNA methylation / rRNA methyltransferase activity / Respiratory electron transport / mitochondrial transcription / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / iron-sulfur cluster assembly complex / microprocessor complex / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit binding / protein targeting to mitochondrion / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / mitochondrial fission / camera-type eye development / mitochondrial large ribosomal subunit / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / peptidyl-tRNA hydrolase / [2Fe-2S] cluster assembly / mitochondrial small ribosomal subunit / rRNA methylation / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / iron-sulfur cluster assembly / translational elongation / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / mitochondrial nucleoid / ribosomal large subunit binding / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / acyl carrier activity / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / translation elongation factor activity / Mitochondrial protein degradation / aerobic respiration / rescue of stalled ribosome / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ribosomal large subunit biogenesis / methyltransferase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / fatty acid binding / mitochondrial membrane / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / rRNA processing / double-stranded RNA binding / ribosome biogenesis / cell junction / heart development / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / cytosolic large ribosomal subunit / mitochondrial inner membrane / cytoplasmic translation / nuclear body / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / translation / cell cycle / protein domain specific binding / nucleotide binding / GTPase activity / mRNA binding / apoptotic process / synapse / calcium ion binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / GTP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Valentin Gese, G. / Hallberg, B.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structural basis for late maturation steps of the human mitoribosomal large subunit. 著者: Miriam Cipullo / Genís Valentín Gesé / Anas Khawaja / B Martin Hällberg / Joanna Rorbach / 要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize a critical set of proteins essential for oxidative phosphorylation. Therefore, mitoribosomal function is vital to the cellular energy supply. ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize a critical set of proteins essential for oxidative phosphorylation. Therefore, mitoribosomal function is vital to the cellular energy supply. Mitoribosome biogenesis follows distinct molecular pathways that remain poorly understood. Here, we determine the cryo-EM structures of mitoribosomes isolated from human cell lines with either depleted or overexpressed mitoribosome assembly factor GTPBP5, allowing us to capture consecutive steps during mitoribosomal large subunit (mt-LSU) biogenesis. Our structures provide essential insights into the last steps of 16S rRNA folding, methylation and peptidyl transferase centre (PTC) completion, which require the coordinated action of nine assembly factors. We show that mammalian-specific MTERF4 contributes to the folding of 16S rRNA, allowing 16 S rRNA methylation by MRM2, while GTPBP5 and NSUN4 promote fine-tuning rRNA rearrangements leading to PTC formation. Moreover, our data reveal an unexpected involvement of the elongation factor mtEF-Tu in mt-LSU assembly, where mtEF-Tu interacts with GTPBP5, similar to its interaction with tRNA during translational elongation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | 7o9k.cif.gz | 3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7o9k.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7o9k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7o9k_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7o9k_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7o9k_validation.xml.gz | 225.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7o9k_validation.cif.gz | 361.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/7o9k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/7o9k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+39S ribosomal protein ... , 47種, 53分子 0a123456789DEFFFt1t2t3t4t5t6HIJKLMNOQ...
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
#12: RNA鎖 | 分子量: 500033.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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#14: RNA鎖 | 分子量: 22022.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1485738021 |
-タンパク質 , 9種, 9分子 A1A2nopqtvw
#13: タンパク質 | 分子量: 43140.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: Q96CB9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
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#15: タンパク質 | 分子量: 44012.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z6M4 |
#53: タンパク質 | 分子量: 27464.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: Q9UI43, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
#54: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQC6 |
#55: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14197, peptidyl-tRNA hydrolase |
#56: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAE8 |
#59: タンパク質 | 分子量: 49613.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49411 |
#61: タンパク質 | 分子量: 8460.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: L0R8F8 |
#62: タンパク質 | 分子量: 17434.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14561 |
-Mitochondrial ... , 4種, 4分子 CGPu
#16: タンパク質 | 分子量: 37292.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BT17 |
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#21: タンパク質 | 分子量: 45015.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTG2, GTPBP5, OBGH1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H4K7 |
#30: タンパク質 | 分子量: 20465.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K9D2 |
#60: タンパク質 | 分子量: 26203.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EH3 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 UNK
#63: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2400.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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-非ポリマー , 7種, 101分子
#64: 化合物 | #65: 化合物 | ChemComp-MG / #66: 化合物 | ChemComp-SAM / | #67: 化合物 | #68: 化合物 | ChemComp-GTP / | #69: 化合物 | ChemComp-SAH / | #70: 化合物 | ChemComp-PNS / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 55S subunit assembly intermediate / タイプ: RIBOSOME 詳細: Assembly intermediate of the human mitochondrial ribosome large subunit Entity ID: #1-#63 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1.5 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 20 µm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 49.2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39495 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5OOL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %
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