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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nob | ||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of the mature RSV CA lattice: Group II, hexamer-hexamer interface, class 2'6 | ||||||||||||||||||
![]() | Capsid protein p27, alternate cleaved 1![]() | ||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Obr, M. / Ricana, C.L. / Nikulin, N. / Feathers, J.-P.R. / Klanschnig, M. / Thader, A. / Johnson, M.C. / Vogt, V.M. / Schur, F.K.M. / Dick, R.A. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the mature Rous sarcoma virus lattice reveals a role for IP6 in the formation of the capsid hexamer. 著者: Martin Obr / Clifton L Ricana / Nadia Nikulin / Jon-Philip R Feathers / Marco Klanschnig / Andreas Thader / Marc C Johnson / Volker M Vogt / Florian K M Schur / Robert A Dick / ![]() ![]() 要旨: Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold ...Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold more potent at promoting RSV mature capsid protein (CA) assembly than observed for HIV-1 and removal of IP6 in cells reduces infectivity by 100-fold. Here, visualized by cryo-electron tomography and subtomogram averaging, mature capsid-like particles show an IP6-like density in the CA hexamer, coordinated by rings of six lysines and six arginines. Phosphate and IP6 have opposing effects on CA in vitro assembly, inducing formation of T = 1 icosahedrons and tubes, respectively, implying that phosphate promotes pentamer and IP6 hexamer formation. Subtomogram averaging and classification optimized for analysis of pleomorphic retrovirus particles reveal that the heterogeneity of mature RSV CA polyhedrons results from an unexpected, intrinsic CA hexamer flexibility. In contrast, the CA pentamer forms rigid units organizing the local architecture. These different features of hexamers and pentamers determine the structural mechanism to form CA polyhedrons of variable shape in mature RSV particles. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 171.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 110.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 12496MC ![]() 7no0C ![]() 7no1C ![]() 7no2C ![]() 7no3C ![]() 7no4C ![]() 7no5C ![]() 7no6C ![]() 7no7C ![]() 7no8C ![]() 7no9C ![]() 7noaC ![]() 7nocC ![]() 7nodC ![]() 7noeC ![]() 7nofC ![]() 7nogC ![]() 7nohC ![]() 7noiC ![]() 7nojC ![]() 7nokC ![]() 7nolC ![]() 7nomC ![]() 7nonC ![]() 7nooC ![]() 7nopC ![]() 7noqC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 24773.594 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: Prague C / 遺伝子: gag / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Rous sarcoma virus - Prague C / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE | |||||||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: unidentified | |||||||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: CANC polyhedra | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6.2 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 2.5 seconds blotting time |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS 詳細: Areas of interest for high-resolution data collection were identified in low magnification montages. Prior to tomogram acquisition, gain references were acquired and the filter was fully ...詳細: Areas of interest for high-resolution data collection were identified in low magnification montages. Prior to tomogram acquisition, gain references were acquired and the filter was fully tuned. Microscope tuning was performed using the FEI AutoCTF software. The ilumination mode used during acquisition was nanoprobe. |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.4 sec. / 電子線照射量: 3.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() |
画像スキャン | 横: 3708 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 10 / 利用したフレーム数/画像: 1-10 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | 詳細: CTF-correction was initially performed using ctfphaseflip in IMOD and NovaCTF in the final steps タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 6.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15152 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | 詳細: The starting positions were defined by template matching. See materials and methods for details. Num. of tomograms: 49 / Num. of volumes extracted: 220000 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: Correlation coefficient | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7NO0 |