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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7l6n | ||||||
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タイトル | The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure with three locally refined ClpB middle domains and three DnaK nucleotide binding domains | ||||||
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![]() | CHAPERONE / ClpB-DnaK complex / protein aggregates / Unfold / Refold | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein unfolding / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / cellular response to heat / protein refolding / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 7 Å | ||||||
![]() | Yin, Y.Y. / Feng, X. / Li, H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for aggregate dissolution and refolding by the Mycobacterium tuberculosis ClpB-DnaK bi-chaperone system. 著者: Yanting Yin / Xiang Feng / Hongjun Yu / Allison Fay / Amanda Kovach / Michael S Glickman / Huilin Li / ![]() 要旨: The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to ...The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to physically couple protein disaggregation with protein refolding, although the molecular mechanism is not well understood. Here, we report the cryo-EM analysis of the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone in the presence of ATPγS and a protein substrate. We observe three ClpB conformations in the presence of DnaK, identify a conserved TGIP loop linking the oligonucleotide/oligosaccharide-binding domain and the nucleotide-binding domain that is important for ClpB function, derive the interface between the regulatory middle domain of the ClpB and the DnaK nucleotide-binding domain, and find that DnaK binding stabilizes, but does not bend or tilt, the ClpB middle domain. We propose a model for the synergistic actions of aggregate dissolution and refolding by the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone system. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 831.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 676.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 92688.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: clpB, MT0397 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2826.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 66910.680 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: dnaK_2, dnaK, E5M05_19850, ERS007703_00955, ERS023446_02581, ERS027651_01905, FCN16_12395, SAMEA2682864_01182, SAMEA2683035_02658 発現宿主: ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-AGS / #5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ClpB/DnaK complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: DIFFRACTION |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 7 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 45000 詳細: Phenix.combine_focused_maps was used to generate the composite map from several local refined maps. The reported resolution is the worst resolution in the local maps. 対称性のタイプ: POINT |