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- PDB-7zsl: human purine nucleoside phosphorylase in complex with JS-196 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zsl
タイトルhuman purine nucleoside phosphorylase in complex with JS-196
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / PNP-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process ...nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process / IMP catabolic process / Ribavirin ADME / guanosine phosphorylase activity / nucleoside binding / allantoin metabolic process / Purine salvage / Purine catabolism / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphate ion binding / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine phosphorylase, family 2, conserved site / Purine and other phosphorylases family 2 signature. / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JTO / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Djukic, S. / Pachl, P. / Rezacova, P.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729European Union
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Design, Synthesis, Biological Evaluation, and Crystallographic Study of Novel Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitors.
著者: Skacel, J. / Djukic, S. / Baszczynski, O. / Kalcic, F. / Bilek, T. / Chalupsky, K. / Kozak, J. / Dvorakova, A. / Tloust'ova, E. / Kral'ova, Z. / Smidkova, M. / Voldrich, J. / Rumlova, M. / ...著者: Skacel, J. / Djukic, S. / Baszczynski, O. / Kalcic, F. / Bilek, T. / Chalupsky, K. / Kozak, J. / Dvorakova, A. / Tloust'ova, E. / Kral'ova, Z. / Smidkova, M. / Voldrich, J. / Rumlova, M. / Pachl, P. / Brynda, J. / Vuckova, T. / Fabry, M. / Snasel, J. / Pichova, I. / Rezacova, P. / Mertlikova-Kaiserova, H. / Janeba, Z.
履歴
登録2022年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase
B: Purine nucleoside phosphorylase
C: Purine nucleoside phosphorylase
D: Purine nucleoside phosphorylase
E: Purine nucleoside phosphorylase
F: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,51428
ポリマ－192,9296
非ポリマー3,58522
水17,042946
1
A: Purine nucleoside phosphorylase
B: Purine nucleoside phosphorylase
C: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,24514
ポリマ－96,4653
非ポリマー1,78011
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8920 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area29870 Å2
手法PISA
2
D: Purine nucleoside phosphorylase
E: Purine nucleoside phosphorylase
F: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,26914
ポリマ－96,4653
非ポリマー1,80411
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8980 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area29740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.120, 185.100, 79.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNLEULEUAA3 - 2843 - 284
21ASNASNLEULEUBB3 - 2843 - 284
12GLYGLYPROPROAA4 - 2854 - 285
22GLYGLYPROPROCC4 - 2854 - 285
13GLYGLYLEULEUAA4 - 2844 - 284
23GLYGLYLEULEUDD4 - 2844 - 284
14GLYGLYPROPROAA4 - 2854 - 285
24GLYGLYPROPROEE4 - 2854 - 285
15GLYGLYLEULEUAA4 - 2844 - 284
25GLYGLYLEULEUFF4 - 2844 - 284
16GLYGLYLEULEUBB4 - 2844 - 284
26GLYGLYLEULEUCC4 - 2844 - 284
17GLYGLYLEULEUBB4 - 2844 - 284
27GLYGLYLEULEUDD4 - 2844 - 284
18GLYGLYPROPROBB4 - 2834 - 283
28GLYGLYPROPROEE4 - 2834 - 283
19GLYGLYLEULEUBB4 - 2844 - 284
29GLYGLYLEULEUFF4 - 2844 - 284
110GLYGLYLEULEUCC4 - 2844 - 284
210GLYGLYLEULEUDD4 - 2844 - 284
111GLYGLYPROPROCC4 - 2854 - 285
211GLYGLYPROPROEE4 - 2854 - 285
112GLYGLYLEULEUCC4 - 2844 - 284
212GLYGLYLEULEUFF4 - 2844 - 284
113GLYGLYLEULEUDD4 - 2844 - 284
213GLYGLYLEULEUEE4 - 2844 - 284
114GLYGLYLEULEUDD4 - 2844 - 284
214GLYGLYLEULEUFF4 - 2844 - 284
115GLYGLYLEULEUEE4 - 2844 - 284
215GLYGLYLEULEUFF4 - 2844 - 284

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Purine nucleoside phosphorylase / PNP / Inosine phosphorylase / Inosine-guanosine phosphorylase


分子量: 32154.854 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNP, NP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00491, purine-nucleoside phosphorylase

-
非ポリマー , 5種, 968分子

#2: 化合物
ChemComp-JTO / [2-[(4-oxidanylidene-3,5-dihydropyrrolo[3,2-d]pyrimidin-7-yl)sulfanyl]phenoxy]methylphosphonic acid


分子量: 353.290 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12N3O5PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 946 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.3 M magnesium chloride, 0.3 M calcium chloride, 20% w/v PEG 8000, 40% v/v ethylene glycol, 0.1 M MES/Imidazol, pH 6.0
PH範囲: 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 156419 / % possible obs: 85.8 % / 冗長度: 3.56 % / CC1/2: 0.97 / Net I/σ(I): 13.26
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Num. unique obs: 6131 / CC1/2: 0.442

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PHB

3phb


解像度: 1.8→38.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2675 1565 1 %RANDOM
Rwork0.2251 ---
obs0.2255 154865 86.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.5 Å2 / Biso mean: 27.5 Å2 / Biso min: 5.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→38.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12684 0 225 955 13864
Biso mean--32.84 34.21 -
残基数----1637
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01313266
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.01712400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.6618022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3121.58128435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.71151654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.33521.462684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.262152119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1941595
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.023189
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A85430.07
12B85430.07
21A84800.07
22C84800.07
31A85230.07
32D85230.07
41A86520.06
42E86520.06
51A83860.08
52F83860.08
61B84840.07
62C84840.07
71B85590.06
72D85590.06
81B85230.06
82E85230.06
91B84070.07
92F84070.07
101C83420.07
102D83420.07
111C84910.07
112E84910.07
121C82940.07
122F82940.07
131D84040.08
132E84040.08
141D82880.07
142F82880.07
151E83540.07
152F83540.07
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 62 -
Rwork0.348 6071 -
all-6133 -
obs--45.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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