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- PDB-7wnv: Crystal structure of mutant estrogen receptor alpha Y537S in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wnv
タイトルCrystal structure of mutant estrogen receptor alpha Y537S in complex with CO9
要素Estrogen receptor
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Covalent Inhibitor Transcription factor Oncogene
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / prostate epithelial cord elongation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / prostate epithelial cord elongation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / vagina development / mammary gland branching involved in pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / 14-3-3 protein binding / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / nitric-oxide synthase regulator activity / TBP-class protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coactivator binding / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / male gonad development / nuclear receptor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of fibroblast proliferation / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / ATPase binding / regulation of inflammatory response / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / fibroblast proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2I9 / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xiao, Y. / Lv, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2023
タイトル: X-ray crystallography study and optimization of novel benzothiophene analogs as potent selective estrogen receptor covalent antagonists (SERCAs) with improved potency and safety profiles.
著者: Bai, C. / Lv, Y. / Xiong, S. / Wu, S. / Qi, L. / Ren, S. / Zhu, M. / Dong, H. / Shen, H. / Li, Z. / Zhu, Y. / Ye, H. / Hao, H. / Xiao, Y. / Xiang, H. / Luo, G.
履歴
登録2022年1月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Estrogen receptor
D: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,0258
ポリマ－118,0074
非ポリマー2,0184
水1,53185
1
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0134
ポリマ－59,0032
非ポリマー1,0092
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19430 Å2
手法PISA
2
C: Estrogen receptor
D: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0134
ポリマ－59,0032
非ポリマー1,0092
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area19570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.928, 58.834, 93.062
Angle α, β, γ (deg.)90.310, 105.390, 117.150
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 29501.738 Da / 分子数: 4 / 変異: C417S Y537S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物
ChemComp-2I9 / (~{Z})-4-[2-[4-[[2-(4-hydroxyphenyl)-6-oxidanyl-1-benzothiophen-3-yl]oxy]phenoxy]ethylamino]-~{N},~{N}-dimethyl-but-2-enamide


分子量: 504.597 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H28N2O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.24 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, sodium citrate tribasic dihydrate, magnesium chloride
PH範囲: 5.0 - 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.67 Å / Num. obs: 41425 / % possible obs: 96.01 % / 冗長度: 3.59 % / Rmerge(I) obs: 0.06556 / Rpim(I) all: 0.03951 / Rrim(I) all: 0.07667 / Net I/σ(I): 13.56
反射 シェル解像度: 2.3→2.382 Å / Num. unique obs: 41425 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OWC

6owc


解像度: 2.3→19.67 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 26.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 1687 4.07 %
Rwork0.203 39720 -
obs0.2043 41407 96.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.21 Å2 / Biso mean: 42.455 Å2 / Biso min: 19.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→19.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6919 0 144 85 7148
Biso mean--45.86 35.72 -
残基数----886
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.370.28821450.25483317346297
2.37-2.440.30291470.2333363351097
2.44-2.530.29671380.22943289342796
2.53-2.630.27641440.2273333347797
2.63-2.750.31781280.22983320344896
2.75-2.90.28991460.23623268341495
2.9-3.080.28151430.22093344348797
3.08-3.310.27541350.22253367350297
3.31-3.650.22551440.20043243338795
3.65-4.170.1941340.17383343347796
4.17-5.230.18051410.17723282342396
5.24-19.670.20521420.18863251339394
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.5829 Å / Origin y: -5.3054 Å / Origin z: -21.9904 Å
111213212223313233
T0.2051 Å20.0088 Å2-0.0291 Å2-0.2026 Å20.0085 Å2--0.2398 Å2
L0.234 °2-0.0711 °2-0.238 °2-0.2307 °20.0342 °2--0.5912 °2
S-0.0259 Å °-0.0066 Å °0.0134 Å °-0.0021 Å °0.0195 Å °0.0384 Å °-0.0389 Å °-0.0006 Å °0.0152 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA307 - 546
2X-RAY DIFFRACTION1allB305 - 544
3X-RAY DIFFRACTION1allC307 - 545
4X-RAY DIFFRACTION1allD307 - 544
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 4
6X-RAY DIFFRACTION1allS3 - 252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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