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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ta0 | ||||||
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タイトル | Human Ornithine Aminotransferase (hOAT) soaked with 5-aminovaleric acid | ||||||
![]() | Ornithine aminotransferase, mitochondrial | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Human Ornithine Aminotransferase / hOAT / OAT / PLP / 5-aminovaleric acid / soaking | ||||||
機能・相同性 | ![]() arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Butrin, A. / Liu, D. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Determination of the pH dependence, substrate specificity, and turnovers of alternative substrates for human ornithine aminotransferase. 著者: Butrin, A. / Butrin, A. / Wawrzak, Z. / Moran, G.R. / Liu, D. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 249.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 200.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7t9zC ![]() 7ta1C ![]() 1oatS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48593.668 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.19 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 詳細: Once hOAT was purified, it was transferred to a 10 kDa centrifugal filter tube and concentrated to ~6 mg/mL. The holoenzyme crystals were first grown via a hanging drop vapor diffusion method. ...詳細: Once hOAT was purified, it was transferred to a 10 kDa centrifugal filter tube and concentrated to ~6 mg/mL. The holoenzyme crystals were first grown via a hanging drop vapor diffusion method. Each drop contained 2 uL of protein and 2 uL of well solution. The best crystallization condition contained 8% PEG 6000, 100 mM NaCl, 5% glycerol, and 50 mM Tricine pH 7.8. Once holoenzyme crystals reached their maximum size within seven days, 1 uL of 5-aminovaleric acid was added to the drop with crystals. The crystals were soaked for different time periods from 3 to 59 minutes. After soaking, crystals were transferred into a cryoprotective solution (well solution supplemented with 30% glycerol), and then flash-frozen in liquid nitrogen. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.127 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.326→99.512 Å / Num. obs: 61264 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 41.16 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 7 |
反射 シェル | 解像度: 2.326→2.366 Å / Num. unique obs: 2995 / CC1/2: 0.33 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1OAT 解像度: 2.33→99.51 Å / SU ML: 0.332 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.964 立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.33→99.51 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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