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- PDB-7llq: Substrate-dependent divergence of leukotriene A4 hydrolase aminop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7llq
タイトルSubstrate-dependent divergence of leukotriene A4 hydrolase aminopeptidase activity
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / Leukotriene A4 hydrolase / 4MDM / Aminipeptidase / Activator
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / protein metabolic process / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain ...Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-28T / 1-benzyl-4-methoxybenzene / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lee, K.H. / Lee, S.H. / Shim, Y.M. / Paige, M. / Noble, S.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL132287 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Substrate-dependent modulation of the leukotriene A 4 hydrolase aminopeptidase activity and effect in a murine model of acute lung inflammation.
著者: Lee, K.H. / Ali, N.F. / Lee, S.H. / Zhang, Z. / Burdick, M. / Beaulac, Z.J. / Petruncio, G. / Li, L. / Xiang, J. / Chung, E.M. / Foreman, K.W. / Noble, S.M. / Shim, Y.M. / Paige, M.
履歴
登録2021年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
B: Leukotriene A-4 hydrolase
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,68812
ポリマ－208,0923
非ポリマー1,5969
水6,575365
1
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8964
ポリマ－69,3641
非ポリマー5323
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8964
ポリマ－69,3641
非ポリマー5323
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8964
ポリマ－69,3641
非ポリマー5323
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.054, 138.054, 84.257
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase / Tripeptide aminopeptidase LTA4H


分子量: 69363.969 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase, tripeptide aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-N0Y / 1-benzyl-4-methoxybenzene / 4-ベンジルアニソ-ル


分子量: 198.260 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-28T / 1-{4-oxo-4-[(2S)-pyrrolidin-2-yl]butanoyl}-L-proline


分子量: 268.309 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H20N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.56 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 60-90 mM magnesium formate dihydrate, 20-25 % PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→45.19 Å / Num. obs: 81035 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 8.93 % / Biso Wilson estimate: 24.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 5.86
反射 シェル解像度: 2.85→2.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.2716 / Num. unique obs: 40598

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
PROTEUMデータ削減
PROTEUMデータスケーリング
PROTEUM位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MS6

4ms6


解像度: 2.85→45.19 Å / SU ML: 0.3209 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 22.5914 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 3948 4.88 %
Rwork0.1995 76915 -
obs0.201 80863 96.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→45.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14580 0 105 365 15050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006415270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.752220803
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.20272318
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.75835683
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.880.29011440.26562759X-RAY DIFFRACTION95.56
2.88-2.920.2421510.2522710X-RAY DIFFRACTION95.69
2.92-2.960.27781200.24162651X-RAY DIFFRACTION96.48
2.96-30.27821600.23722895X-RAY DIFFRACTION96.13
3-3.040.27941400.23942632X-RAY DIFFRACTION95.92
3.04-3.090.26861360.222734X-RAY DIFFRACTION96.63
3.09-3.140.31771250.22522778X-RAY DIFFRACTION96.19
3.14-3.190.27521440.2132676X-RAY DIFFRACTION96.05
3.19-3.240.27171600.22842826X-RAY DIFFRACTION96.26
3.24-3.30.26131440.21792743X-RAY DIFFRACTION96.81
3.3-3.370.23491380.22042756X-RAY DIFFRACTION95.76
3.37-3.430.23221400.2212731X-RAY DIFFRACTION96.93
3.43-3.510.2411360.21252769X-RAY DIFFRACTION95.87
3.51-3.590.28271200.22272664X-RAY DIFFRACTION96.8
3.59-3.680.29341430.23682771X-RAY DIFFRACTION95.1
3.68-3.780.28011330.21692651X-RAY DIFFRACTION95.15
3.78-3.890.2221470.20082775X-RAY DIFFRACTION96.88
3.89-4.020.19591560.18742737X-RAY DIFFRACTION95.67
4.02-4.160.20751360.17882762X-RAY DIFFRACTION97.25
4.16-4.330.17351550.17272735X-RAY DIFFRACTION97.24
4.33-4.520.24571350.16532800X-RAY DIFFRACTION96.86
4.52-4.760.18781370.16242801X-RAY DIFFRACTION96.84
4.76-5.060.17181240.15932762X-RAY DIFFRACTION97.17
5.06-5.450.17151440.16362734X-RAY DIFFRACTION97.56
5.45-60.20961440.18492798X-RAY DIFFRACTION96.65
6-6.860.23741440.18342760X-RAY DIFFRACTION98.44
6.86-8.640.17521540.1732749X-RAY DIFFRACTION97.03
8.64-45.190.15391380.16112756X-RAY DIFFRACTION96.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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