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万見
- PDB-7klx: Protein Tyrosine Phosphatase 1B with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7klx
タイトルProtein Tyrosine Phosphatase 1B with inhibitor
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / insulin / regulation / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / mitochondrial crista / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Growth hormone receptor signaling / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of MAP kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein phosphatase 2A binding / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WOV / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.839 Å
データ登録者Battaile, K.P. / Chirgadze, Y. / Ruzanov, M. / Romanov, V. / Lam, K. / Gordon, R. / Lin, A. / Lam, R. / Pai, E. / Chirgadze, N.
引用ジャーナル: J.Biomol.Struct.Dyn. / 年: 2021
タイトル: Signal transfer in human protein tyrosine phosphatase PTP1B from allosteric inhibitor P00058.
著者: Chirgadze, Y.N. / Battaile, K.P. / Likhachev, I.V. / Balabaev, N.K. / Gordon, R.D. / Romanov, V. / Lin, A. / Karisch, R. / Lam, R. / Ruzanov, M. / Brazhnikov, E.V. / Pai, E.F. / Neel, B.G. / Chirgadze, N.Y.
履歴
登録2020年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0583
ポリマ－32,8031
非ポリマー2562
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.3, 88.3, 104.791
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / PTP-1B


分子量: 32802.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-WOV / 2-(2,5-dimethyl-1H-pyrrol-1-yl)-5-hydroxybenzoic acid / 2-(2,5-ジメチル-1H-ピロ-ル-1-イル)5-ヒドロキシ安息香酸


分子量: 231.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7 / 詳細: 12% PEG 3350, 100 mM magnesium acetate, 3% ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→76.47 Å / Num. obs: 40080 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.016 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 1.84→1.87 Å / 冗長度: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2033 / CC1/2: 0.811 / Rpim(I) all: 0.325 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSJan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CM8

2cm8


解像度: 1.839→76.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU R Cruickshank DPI: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.105 / SU Rfree Blow DPI: 0.094 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.094
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2049 2012 -RANDOM
Rwork0.1962 ---
obs0.1967 40071 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3426 Å20 Å20 Å2
2---1.3426 Å20 Å2
3---2.6851 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.839→76.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2185 0 18 118 2321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082398HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.953269HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d839SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes434HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2398HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion314SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies13HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2160SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.73
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.85 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2254 51 -
Rwork0.2117 --
obs0.2125 802 96.36 %
精密化 TLSOrigin x: 42.8511 Å / Origin y: 16.4392 Å / Origin z: 15.3034 Å
111213212223313233
T0.0453 Å20.0769 Å2-0.0097 Å2--0.047 Å20.0001 Å2---0.0479 Å2
L1.3033 °2-0.3708 °20.6397 °2-0.7871 °2-0.1926 °2--1.5638 °2
S0.025 Å °0.0467 Å °0.0069 Å °0.0467 Å °0.0014 Å °0.1892 Å °0.0069 Å °0.1892 Å °-0.0264 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A4 - 281
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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