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- EMDB-7134: AlfA Filament bound to AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7134
タイトルAlfA Filament bound to AMPPNP
マップデータAlfA Filament
試料
  • 複合体: AlfA filament
    • タンパク質・ペプチド: Bacterial actin AlfA
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードactin / plasmid segregation / filament / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性Actin-like protein, N-terminal / Actin like proteins N terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / Actin-like protein N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Usluer GD / Kollman JM
資金援助 米国, カナダ, トルコ, 3件
OrganizationGrant number国
Human Frontier Science ProgramRGY0076 米国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)298465 カナダ
The Scientific and Technological Research Council of Turkey トルコ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial actin AlfA reveals unique assembly and ATP-binding interactions and the absence of a conserved subdomain.
著者: Gülsima D Usluer / Frank DiMaio / Shun Kai Yang / Jesse M Hansen / Jessica K Polka / R Dyche Mullins / Justin M Kollman /
要旨: Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial ...Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial plasmids and function to partition plasmids into daughter cells. The bacterial actin AlfA segregates plasmids by a mechanism distinct from other partition systems, dependent on its unique dynamic properties. Here, we report the near-atomic resolution electron cryo-microscopy structure of the AlfA filament, which reveals a strikingly divergent filament architecture resulting from the loss of a subdomain conserved in all other actins and a mode of ATP binding. Its unusual assembly interfaces and nucleotide interactions provide insight into AlfA dynamics, and expand the range of evolutionary variation accessible to actin quaternary structure.
履歴
登録2017年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年2月28日-
マップ公開2018年2月28日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0146
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0146
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bqw
  • 表面レベル: 0.0146
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6bqw
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7134.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7134.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AlfA Filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 336 pix.
= 336. Å		1 Å/pix.
x 336 pix.
= 336. Å		1 Å/pix.
x 336 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0146 / ムービー #1: 0.0146
最小 - 最大-0.020264748 - 0.05094033
平均 (標準偏差)-0.0000118748485 (±0.002012339)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z336336336
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z336.000336.000336.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS336336336
D min/max/mean-0.0200.051-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : AlfA filament

全体名称: AlfA filament
要素
  • 複合体: AlfA filament
    • タンパク質・ペプチド: Bacterial actin AlfA
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: AlfA filament

超分子名称: AlfA filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Each protomer is bound to the non-hydrolyzable nucleotide analog AMPPNP
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 12750 kDa/nm

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分子 #1: Bacterial actin AlfA

分子名称: Bacterial actin AlfA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 31.150414 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTLTTVIDIG NFSTKYAYKD KKQIKVGSFP SILHSYKPLE DYEGMERVEY NGLDYYVGET VKNFYFGREE QMYFGNTRKG HMEGQIRLV YALYTIFKET GKKEFNLILT CPYESMVTDK KYFVQHFEGE REVIVEGKSF KFTVHNIVMA AEGLGALNFS D SLNCVIVD ...文字列:
MTLTTVIDIG NFSTKYAYKD KKQIKVGSFP SILHSYKPLE DYEGMERVEY NGLDYYVGET VKNFYFGREE QMYFGNTRKG HMEGQIRLV YALYTIFKET GKKEFNLILT CPYESMVTDK KYFVQHFEGE REVIVEGKSF KFTVHNIVMA AEGLGALNFS D SLNCVIVD AGSKTLNVLY LINGSISKMD SHTINGGTID NSIMDLAKTF AKTCSNIDYD YPIVCTGGKA EEMKECLENV GY STVSSAE LGEDKPSYYV NSVGLLLKYG RKFEEMFA

UniProtKB: Actin-like protein N-terminal domain-containing protein

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分子 #2: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 9 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.16 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Filaments were assembled in 5 mM AMPPNP for 15 minutes at room temperature

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 72.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 24.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 157.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 113222
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6bqw:
AlfA Filament bound to AMPPNP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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