[日本語] English
万見
- EMDB-7082: cryo-EM structure of TRPM4 in apo state with long coiled coil at ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7082
タイトルcryo-EM structure of TRPM4 in apo state with long coiled coil at 3.5 angstrom resolution
マップデータStructure of TRPM4 in apo state with long coiled coil at 3.5 angstrom
試料
  • 複合体: homotetramer of mouse TRPM4
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードion channel / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / metal ion transport / TRP channels ...positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / metal ion transport / TRP channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / calcium-activated cation channel activity / sodium ion import across plasma membrane / : / dendritic cell chemotaxis / cellular response to ATP / regulation of heart rate by cardiac conduction / monoatomic cation transmembrane transport / protein sumoylation / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / long-term memory / positive regulation of heart rate / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium-mediated signaling / regulation of membrane potential / calcium channel activity / calcium ion transport / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / adaptive immune response / calmodulin binding / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / : / : / SLOG in TRPM / TRPM2-like domain / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Guo J / She J
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM079179 米国
Welch FoundationI-1578 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT) 米国
Virginia Murchison Linthicum Scholar in Medical Research fund 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structures of the calcium-activated, non-selective cation channel TRPM4.
著者: Jiangtao Guo / Ji She / Weizhong Zeng / Qingfeng Chen / Xiao-Chen Bai / Youxing Jiang /
要旨: TRPM4 is a calcium-activated, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PtdIns(4,5)P) -modulated, non-selective cation channel that belongs to the family of melastatin-related transient receptor ...TRPM4 is a calcium-activated, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PtdIns(4,5)P) -modulated, non-selective cation channel that belongs to the family of melastatin-related transient receptor potential (TRPM) channels. Here we present the electron cryo-microscopy structures of the mouse TRPM4 channel with and without ATP. TRPM4 consists of multiple transmembrane and cytosolic domains, which assemble into a three-tiered architecture. The N-terminal nucleotide-binding domain and the C-terminal coiled-coil participate in the tetrameric assembly of the channel; ATP binds at the nucleotide-binding domain and inhibits channel activity. TRPM4 has an exceptionally wide filter but is only permeable to monovalent cations; filter residue Gln973 is essential in defining monovalent selectivity. The S1-S4 domain and the post-S6 TRP domain form the central gating apparatus that probably houses the Ca- and PtdIns(4,5)P-binding sites. These structures provide an essential starting point for elucidating the complex gating mechanisms of TRPM4 and reveal the molecular architecture of the TRPM family.
履歴
登録2017年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月15日-
マップ公開2017年12月13日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bcl
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7082.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7082.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 65.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of TRPM4 in apo state with long coiled coil at 3.5 angstrom
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 258 pix.
= 276.06 Å		1.07 Å/pix.
x 258 pix.
= 276.06 Å		1.07 Å/pix.
x 258 pix.
= 276.06 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.08071831 - 0.1683625
平均 (標準偏差)0.00008581033 (±0.008567744)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ258258258
Spacing258258258
セルA=B=C: 276.06003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z258258258
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.060276.060276.060
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS258258258
D min/max/mean-0.0810.1680.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : homotetramer of mouse TRPM4

全体名称: homotetramer of mouse TRPM4
要素
  • 複合体: homotetramer of mouse TRPM4
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
  • リガンド: SODIUM ION

-
超分子 #1: homotetramer of mouse TRPM4

超分子名称: homotetramer of mouse TRPM4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 140.922875 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVGPEKEQSW IPKIFRKKVC TTFIVDLSDD AGGTLCQCGQ PRDAHPSVAV EDAFGAAVVT EWNSDEHTTE KPTDAYGDLD FTYSGRKHS NFLRLSDRTD PATVYSLVTR SWGFRAPNLV VSVLGGSGGP VLQTWLQDLL RRGLVRAAQS TGAWIVTGGL H TGIGRHVG ...文字列:
MVGPEKEQSW IPKIFRKKVC TTFIVDLSDD AGGTLCQCGQ PRDAHPSVAV EDAFGAAVVT EWNSDEHTTE KPTDAYGDLD FTYSGRKHS NFLRLSDRTD PATVYSLVTR SWGFRAPNLV VSVLGGSGGP VLQTWLQDLL RRGLVRAAQS TGAWIVTGGL H TGIGRHVG VAVRDHQTAS TGSSKVVAMG VAPWGVVRNR DMLINPKGSF PARYRWRGDP EDGVEFPLDY NYSAFFLVDD GT YGRLGGE NRFRLRFESY VAQQKTGVGG TGIDIPVLLL LIDGDEKMLK RIEDATQAQL PCLLVAGSGG AADCLVETLE DTL APGSGG LRRGEARDRI RRYFPKGDPE VLQAQVERIM TRKELLTVYS SEDGSEEFET IVLRALVKAC GSSEASAYLD ELRL AVAWN RVDIAQSELF RGDIQWRSFH LEASLMDALL NDRPEFVRLL ISHGLSLGHF LTPVRLAQLY SAVSPNSLIR NLLDQ ASHA SSSKSPPVNG TVELRPPNVG QVLRTLLGET CAPRYPARNT RDSYLGQDHR ENDSLLMDWA NKQPSTDASF EQAPWS DLL IWALLLNRAQ MAIYFWEKGS NSVASALGAC LLLRVMARLE SEAEEAARRK DLAATFESMS VDLFGECYHN SEERAAR LL LRRCPLWGEA TCLQLAMQAD ARAFFAQDGV QSLLTQKWWG EMDSTTPIWA LLLAFFCPPL IYTNLIVFRK SEEEPTQK D LDFDMDSSIN GAGPPGTVEP SAKVALERRQ RRRPGRALCC GKFSKRWSDF WGAPVTAFLG NVVSYLLFLL LFAHVLLVD FQPTKPSVSE LLLYFWAFTL LCEELRQGLG GGWGSLASGG RGPDRAPLRH RLHLYLSDTW NQCDLLALTC FLLGVGCRLT PGLFDLGRT VLCLDFMIFT LRLLHIFTVN KQLGPKIVIV SKMMKDVFFF LFFLCVWLVA YGVATEGILR PQDRSLPSIL R RVFYRPYL QIFGQIPQEE MDVALMIPGN CSMERGSWAH PEGPVAGSCV SQYANWLVVL LLIVFLLVAN ILLLNLLIAM FS YTFSKVH GNSDLYWKAQ RYSLIREFHS RPALAPPLII ISHVRLLIKW LRRCRRCRRA NLPASPVFEH FRVCLSKEAE RKL LTWESV HKENFLLAQA RDKRDSDSER LKRTSQKVDT ALKQLGQIRE YDRRLRGLER EVQHCSRVLT WMAEALSHSA LLPP GAPPP PSPTGSKDRN SKAYVDELTS RGRLEVLFQG PDYKDDDDKH HHHHHHHHH

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4

-
分子 #2: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2
分子量理論値: 22.99 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8 / 構成要素:
濃度式
20.0 mMTris
150.0 mMNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 80 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細protein samples are reconstituted into nanodiscs

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
エネルギーフィルター - エネルギー下限: -10 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3000 / 平均露光時間: 15.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 46730
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 743735
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
詳細: The CTF correction was performed during the map refinement in Relion.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: The initial model was generated in Relion.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 11545
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
詳細: Auto-refinement in Relion generated the final reconstruction. The angular sampling was determined automatically in Relion.
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
詳細: A focused 3D classification at the coiled coil domain was performed.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る