[日本語] English
万見
- PDB-6zw6: C16 symmetry: Bacterial Vipp1 and PspA are members of the ancient... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zw6
タイトルC16 symmetry: Bacterial Vipp1 and PspA are members of the ancient ESCRT-III membrane-remodeling superfamily.
要素vipp1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / membrane remodelling
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / lipid binding / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Nostoc punctiforme (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Liu, J. / Tassinari, M. / Souza, D.P. / Naskar, S. / Noel, J.K. / Bohuszewicz, O. / Buck, M. / Williams, T.A. / Baum, B. / Low, H.H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Bacterial Vipp1 and PspA are members of the ancient ESCRT-III membrane-remodeling superfamily.
著者: Jiwei Liu / Matteo Tassinari / Diorge P Souza / Souvik Naskar / Jeffrey K Noel / Olga Bohuszewicz / Martin Buck / Tom A Williams / Buzz Baum / Harry H Low /
要旨: Membrane remodeling and repair are essential for all cells. Proteins that perform these functions include Vipp1/IM30 in photosynthetic plastids, PspA in bacteria, and ESCRT-III in eukaryotes. Here, ...Membrane remodeling and repair are essential for all cells. Proteins that perform these functions include Vipp1/IM30 in photosynthetic plastids, PspA in bacteria, and ESCRT-III in eukaryotes. Here, using a combination of evolutionary and structural analyses, we show that these protein families are homologous and share a common ancient evolutionary origin that likely predates the last universal common ancestor. This homology is evident in cryo-electron microscopy structures of Vipp1 rings from the cyanobacterium Nostoc punctiforme presented over a range of symmetries. Each ring is assembled from rungs that stack and progressively tilt to form dome-shaped curvature. Assembly is facilitated by hinges in the Vipp1 monomer, similar to those in ESCRT-III proteins, which allow the formation of flexible polymers. Rings have an inner lumen that is able to bind and deform membranes. Collectively, these data suggest conserved mechanistic principles that underlie Vipp1, PspA, and ESCRT-III-dependent membrane remodeling across all domains of life.
履歴
登録2020年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年3月2日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / struct / Item: _struct.title
改定 1.32022年5月4日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / struct / Item: _citation.journal_id_ISSN / _struct.title

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11482
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: vipp1
B: vipp1
C: vipp1
D: vipp1
E: vipp1
F: vipp1
G: vipp1
H: vipp1
I: vipp1
J: vipp1
K: vipp1
L: vipp1
M: vipp1
N: vipp1
O: vipp1
P: vipp1
Q: vipp1
R: vipp1
S: vipp1
T: vipp1
V: vipp1
W: vipp1
X: vipp1
Y: vipp1
Z: vipp1
AA: vipp1
BA: vipp1
CA: vipp1
DA: vipp1
EA: vipp1
FA: vipp1
GA: vipp1
HA: vipp1
IA: vipp1
JA: vipp1
KA: vipp1
LA: vipp1
MA: vipp1
NA: vipp1
OA: vipp1
PA: vipp1
QA: vipp1
RA: vipp1
SA: vipp1
TA: vipp1
UA: vipp1
VA: vipp1
WA: vipp1
XA: vipp1
YA: vipp1
ZA: vipp1
AB: vipp1
BB: vipp1
CB: vipp1
DB: vipp1
EB: vipp1
FB: vipp1
GB: vipp1
HB: vipp1
IB: vipp1
JB: vipp1
KB: vipp1
LB: vipp1
MB: vipp1
NB: vipp1
OB: vipp1
PB: vipp1
QB: vipp1
RB: vipp1
SB: vipp1
TB: vipp1
UB: vipp1
VB: vipp1
WB: vipp1
XB: vipp1
YB: vipp1
ZB: vipp1
AC: vipp1
BC: vipp1
CC: vipp1
DC: vipp1
EC: vipp1
FC: vipp1
GC: vipp1
HC: vipp1
IC: vipp1
JC: vipp1
KC: vipp1
LC: vipp1
MC: vipp1
NC: vipp1
OC: vipp1
PC: vipp1
QC: vipp1
RC: vipp1
SC: vipp1
TC: vipp1
UC: vipp1
VC: vipp1
WC: vipp1
XC: vipp1
YC: vipp1
ZC: vipp1
AD: vipp1
BD: vipp1
CD: vipp1
DD: vipp1
ED: vipp1
FD: vipp1
GD: vipp1
HD: vipp1
ID: vipp1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,219,492112
ポリマ－3,219,492112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 ...
vipp1


分子量: 28745.461 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc punctiforme (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2J6D9

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: vipp1 c16 ring / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Nostoc punctiforme (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.16_3549+SVN精密化
PHENIX1.16_3549+SVN精密化
EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7017 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 635.3 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0046109824
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1242153056
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.051921296
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001122048
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d1.159264640

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る